Protein Aggregation bei neurodegenerativen Erkrankungen verwickelt auch kritisch gegenüber normalen Zellen
Die Neigung von Proteinen in großen Klumpen zusammenkleben - als " Proteinaggregation " - ist der Täter hinter einer Vielzahl von Bedingungen , einschließlich Chorea Huntington , Morbus Alzheimer und Rinderkrankheiten . Mit dieser Bekanntheit ist die Proteinaggregation als ein schwerer Unfall der Natur, die , wenn die Proteinstruktur wird schlecht verwaltet passiert. Aber neue Forschung online veröffentlicht in der Fachzeitschrift Cell Press Developmental Cellzeigt, dass , wenn im Gleichgewicht gehalten wird, hat die Proteinaggregation nützlich Funktionen , die Zellen , sich in Zeit und Raum zu organisieren können. Die Ergebnisse werden wertvoll sein als Forscher entwerfen Behandlung von Krankheiten , die diesen Prozess einzubeziehen.
" Wir entdeckten, dass Proteinaggregation ist ein Weg, Zellen können räumliche Muster in Molekülen namens Transkripte , die die Vermittler zwischen der DNA und Proteine zu schaffen", sagt Senior Autor Dr. Amy Gladfelter des Dartmouth College . Positionierungs Transkripte an bestimmten Orten ermöglicht es den Zellen zu steuern, wo die codierten Proteine werden hergestellt und können die Lokalisierung und Funktion von Proteinen zu beeinflussen. "Diese Arbeit zurückgibt oder erhöht Proteinaggregation als nicht einfach ein Terminal oder negative Funktion, sondern eröffnet sie für die Prüfung als ein Mechanismus von Zellen für vielfältige Zwecke genutzt ", sagt Dr. Gladfelter .
Schlüssel zu diesem Verfahren ist ein iteratives Dehnung eines Eiweißbaustein genannt Glutamin, die dafür bekannt ist, als Klebstoff für die Proteinaggregate bei Krankheiten dienen . Durch Studien in Hefe, Dr. Gladfelter und ihr Team festgestellt, dass diese sich wiederholenden Strecke von Glutamin ist auch auf Cluster -Proteine für einen normalen zellulären Prozess , nämlich die Regulierung der Teilungszyklus einer Zelle verwendet wird. Sie stellen fest, dass viele andere Proteine, die nicht mit der Krankheit assoziiert sind, haben ähnliche Glutamin Strecken in ihren Sequenzen .
" Wir vermuten, dass viele Zellfunktionen räumlich durch die Nutzung dieser sich wiederholenden Glutamin Striche , die in vielen Arten von Proteinen überraschend häufig sind organisiert werden ", sagt Dr. Gladfelter .
Als weitere Beispiele für nützliche Proteinaggregation identifiziert sind, sollte es klar werden , wie Aggregate werden so geregelt, dass sie toxische Mengen bei Erkrankungen zu nicht erreichen. "Das Verständnis , wie diese " Sweet Spot " der Aggregation erreicht wird , das zum Verständnis Wege, die in etablierten Protein - Aggregation Störungen fehlreguliert werden können", erklärt Dr. Gladfelter . Auch, wie Therapien entwickelt werden , um die Proteinaggregationbasierten Erkrankungen zu behandeln , wird es kritisch sein, zu prüfen, dass es viele nützliche Aggregate, die in dem Verfahren nicht zur Behandlung von krankheitserregenden Aggregate zerstört werden sollte.