Was Bank Wühlmäuse können uns von Prionenerkrankung Übertragung und Neurodegeneration lehren

Wenn Kannibalen aß Gehirne von Menschen, die an Prionenerkrankung gestorben , viele von ihnen krank mit der tödlich verlaufende neurodegenerative Erkrankung als auch. Ebenso, wenn Kühe wurden Protein mit Rinder Prionen kontaminierten gefüttert , viele von ihnen entwickelten Rinderwahnsinn . Auf der anderen Seite , die Übertragung von Prionen zwischen den Arten , zum Beispiel von Kühen, Schafen oder Hirsche auf den Menschen ist - zum Glück - ineffizient, und nur ein kleiner Teil der freigelegten Empfänger krank in ihrem Leben geworden .

Eine Studie in PLoS Pathogens nimmt einen genauen Blick auf eine Ausnahme von dieser Regel : Bank Wühlmäuse scheinen eine Art Barriere für Prionenübertragungfehlt , und ihre universelle Empfindlichkeit stellt sich heraus, sowohl informativ und nützlich für die Entwicklung von Strategien zur Prionenübertragungzu verhindern sein .

Prionen fehlgefaltetem toxische Versionen des Proteins PrP , das in seiner normalen Form in allen Säugerspezies , die untersucht wurden, vorhanden ist. Toxic Prionen " infektiös" ; sie bestehende , richtig gefalteten Proteinen PrP in die krankheitsassoziierten Prion- Form zu überführen induzieren kann . Prion-Krankheiten sind selten, aber sie Funktionen mit häufiger neurodegenerative Erkrankungen als E- Alzheimer-Krankheit .

Der Versuch, den ungewöhnlichen Anfälligkeit der Bank Wühlmäuse auf Prionen aus anderen Spezies , Stanley Prusiner , Joel Watts, Kurt Giles und Kollegen von der University of California in San Francisco, USA zu verstehen, zuerst geprüft, ob die Anfälligkeit ist eine intrinsische Eigenschaft der Wühlmäuse ' PrP , oder ob andere in diesen Nagetieren vorliegenden Faktoren machen sie anfällig .


Bank Vole
Bild-Kredit: Peter Trimming , Flickr, CC-BY

Die Wissenschaftler in Mäuse führte das Gen, das für die normale Rötelmaus Prion-Protein , wodurch Mäuse, die Rötelmaus PrP , aber nicht Maus-PrP auszudrücken. Wenn diese Mäuse älter werden, einige von ihnen spontan entwickeln neurologische Krankheit, aber in den jüngeren die Bank vole PrP in seiner normalen , gutartigen gefalteten Zustand . Die Wissenschaftler dann ausgesetzt jungen Mäusen zu toxischen falsch gefaltete Prionen aus 8 verschiedenen Arten, einschließlich des Menschen , Rinder , Elche , Schafe und Hamster.

Sie fanden heraus, dass alle diese ausländischen Arten Prionen können Prionenerkrankung in den transgenen Mäusen verursachen, und dass die Krankheit entwickelt sich oft schneller als es in Bank Wühlmäuse tut. Letzteres ist wahrscheinlich, weil die transgenen Mäuse exprimieren höhere Rötelmaus PrP als von Natur aus in den Wühlmäusen vorhanden .

Die Ergebnisse zeigen, dass der Universal Anfälligkeit der Bank Wühlmäuse zu cross-species Prionenübertragungist eine intrinsische Eigenschaft Rötelmaus PrP . Da die transgenen Mäuse entwickeln Prionenerkrankung schnell , schlagen die Wissenschaftler, dass die Mäuse nützliche Werkzeuge bei der Untersuchung der Prozesse, durch die giftige Prionen "convert" gesunden PrP und damit das Gehirn zu zerstören. Und weil das Verfahren ist ähnlich in vielen neurodegenerativen Erkrankungen, vielleicht besseres Verständnis Prionenerkrankung Entwicklung haben weit reichende Auswirkungen .