Neue biochemische Trick Employed durch H1N1 Grippevirus Um Pandemie verursachen

die Grippe Virus, Wissenschaftler wissen , ist ein schlauer , Formwandler Organismus ständig ändernden Form zu Host Immunsystem und springen von einer Spezies zu entgehen, wie Vögel , zum anderen Säugetieren.

Nun , in einem Bericht in der aktuellen Public Library of Science Pathogens, Zeigt ein internationales Team von Wissenschaftlern , dass die jüngste Pandemie erregenden H1N1 Grippe-Virus verwendet einen neuen biochemischen Trick, um effizient in den Menschen übertragen werden .

Die neue Arbeit erweitert das Repertoire von bekannten Faktoren, Grippe Viren verwenden kann, um eine Wirtszelle zu missbrauchen und verstärken Infektion in Säugern , einschließlich Menschen. Die Entdeckung nicht nur liefert neue Einblicke in die subtilen Biologie der Grippe, sondern zeigt auch eine andere genetische Marker Gesundheitsbehörden nutzen können, um Pandemien ankündigen .

" Wir haben herausgefunden , warum die Pandemie H1N1-Virus repliziert , so auch beim Menschen ", sagt Yoshihiro Kawaoka , zählt zu den weltweit führenden Grippeexperten und Professor für pathobiologischen Wissenschaften an der Universität von Wisconsin-Madison Tierärztliche Hochschule .

Das H1N1-Grippe -Virus verursacht eine weltweite Epidemie in 2009 und 2010 , widerlich so viele wie 34 Millionen Amerikaner und verursacht bis zu schätzungsweise 6.000 Todesfälle in den Vereinigten Staaten allein .

Das H1N1-Virus , Kawaoka erklärt , ist wirklich eine Kombination von vier verschiedenen Vogel- und Schweinegrippe- Viren, die in den letzten 90 Jahren entstanden sind , und enthält sogar genetische Rest des 1918 Pandemie-Virus , eine Grippe , die bis zu 20 Millionen Menschen getötet .

Typischerweise ist die Anwesenheit von zwei Aminosäuren - Lysin und Asparagin - in bestimmten Stellen auf einem Schlüssel Vogelgrippe Protein für eine Grippe-Virus benötigt, um den Sprung von einem Tierwirt zu machen und effizient zu replizieren in menschlichen Zellen . Das H1N1-Virus fehlte beiden Aminosäure-Bausteine ​​, was ein Rätsel für die Wissenschaftler .

Die neue Studie fand heraus , dass die Aminosäure Lysin befindet sich in einer ganz anderen Stelle auf dem Protein und ist für den H1N1-Virus die Fähigkeit, sich anzupassen und zu kooptieren menschlichen Zellen verantwortlich. "Das H1N1 -Pandemie hat diese Mutation und ist , warum es so gut bei Menschen wiederholen ", sagt Kawaoka , der auch Professor an der Universität von Tokio. "Das gibt uns einen weiteren Marker zur Vorhersage die Möglichkeit einer künftigen Grippepandemien . "

Die neue PLoS Pathogens Bericht enthält auch kritische Daten für die dreidimensionale Struktur des Proteins als H1N1 PB2 bekannt, die aus einer Vogelvirus stammt. Die Struktur wurde aus einer exquisiten röntgenkristallographische Studie des Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease ( SSCGID ) , einem Konsortium von Staat Washington ansässigen Organisationen , deren Aufgabe ist es, eine "Blaupause" für die Entwicklung neuer Medikamente zur Verfügung produziert abgeleitet , Impfstoffe und Diagnostika für die tödliche Infektionskrankheiten.

Die Strukturdaten , so Kawaoka , bietet wesentliche Einblick, wie das Virus in Wechselwirkung mit der Wirtszelle und können helfen, eine Grundlage für die antiviralen Mittel, die verwendet werden könnten, um eine zukünftige Grippevirus , das die gleiche Aminosäure Trick verwendet, um menschliche Zellen zu infizieren, zu vereiteln . "Es ist klar , die Wirtsfaktoren in menschlichen Zellen sind etwas zu tun. Die Struktur kann uns helfen, das Zusammenspiel zwischen dem Virus und dem Host menschlichen Zelle besser zu verstehen. "

Laut Bart L. Staker Emerald biostructures Inc., einem Mitglied der SSCGID , zeigt die Strukturdaten auch Veränderungen in der Oberflächenform des Vogelgrippevirus H1N1 in Protein , das wiederum für Vereitelung Faktoren im menschlichen verantwortlich könnten Zelle , die sonst verhindern würde Infektion.

Peter Myler , ein Principal Investigator in Seattle Biomedical Research Institute ( Seattle BioMed ) und Leiter der SSCGID , sagt der Strukturdaten eine wesentliche Rolle in neues Licht auf das H1N1-Virus spielt . " Durch die Bestimmung der dreidimensionalen Struktur des Proteins , haben wir neue Informationen , die verwendet werden , um dringend benötigte neue Interventionen für diese tödliche Krankheit zu entwickeln ", erklärt Myler .

Bisher hat die SSCGID mehr als 200 Proteinstruktur aus einer Anzahl von Bakterien, Viren , Pilzen und Protozoen- Pathogene gelöst.

Die neue Studie wurde vor allem von der US National Institutes of Health.

Quelle:
Yoshihiro Kawaoka
University of Wisconsin- Madison