Eine Zusammenarbeit zwischen Forschern aus dem Institut für Medizinische Physik und Biophysik ( IMPB ) an der Charité in Berlin und der European Synchrotron ( ESRF) in Grenoble hat ein neues gemeinsames Merkmal in die molekularen Prozesse , die für die Sinne , wie Geschmack, Geruch verantwortlich sind, aufgedeckt , und Vision. Das Team entdeckte , dass, was scheinen, wie strukturell und funktionell verschiedene Proteine in Sicht wichtig und Geruch in der Tat eine gemeinsame Komponente . Dieses Ergebnis , in der Zeitschrift Nature Communications veröffentlicht , stellt einen weiteren Hinweis bei der Suche zu verstehen, wie unsere Sinne zu arbeiten.
Bei Säugetieren wird das Verfahren der " Erfassungs " etwas durch ein komplexes Wechselspiel zwischen Reiz , Proteine und Rezeptoren definiert. Zum Beispiel , um etwas zu sehen , das Protein Rhodopsin muss vorhanden sein - es ist für die Anfangslichtdetektionin Vision verantwortlich. Rhodopsin gehört zu einer großen Proteinfamilie namens G- Protein-gekoppelte Rezeptoren (GPCRs ), die in den Membranen um jeder lebenden Zelle zu finden sind. Ihre Rolle ist , um zu erfassen , beispielsweise das Vorhandensein von Molekülen außerhalb der Membran , oder Licht, und zu verstärken, und übergeben Sie auf das Signal. Wenn Licht auf einer Rhodopsin -Molekül , ändert sich die Molekülform , die Schaffung eines neuen Signalwegs . Vision effektiv durch die Ein-und Ausschalten dieser Signalwege , die schließlich zu einem Bild im Gehirn produziert geregelt.
Bei diesem Verfahren wird die Abschaltung des Signals ist ein wesentlicher Schritt , was geschieht , wenn das Protein bindet an Arrestin ( zuvor aktiviert) Rhodopsin . Interessant ist, dass diese neueste Studie der IMPB Berlin -Team zeigt, dass mehrere verschiedene Varianten von Arrestine ein gemeinsames Sequenzmotiv , das an den GPCR bindet . Dies legt nahe, sehr ähnliche Wechselwirkungen zwischen GPCRs und den Interaktionspartner in verschiedenen Sinnen (Sehen, etc.) beteiligt.
Dr. Patrick Scheerer , Principal Investigator an der Charité in Berlin, und sein Team bestimmt die Röntgenstruktur von Rhodopsin Wechselwirkung mit einem arrestin förmiges Molekül vor. Dieses 3D-Struktur wurde an der ESRF in Grenoble von winzigen Proteinkristallen erhalten werden; eine Aufgabe, die nicht möglich , ohne die Verwendung von hellen Röntgenquellen wären. Diese Ergebnisse wurden unter Verwendung von komplementären spektroskopische Methoden , die ESRF Forscher Dr. David von Stetten zu strukturellen Veränderungen des Proteins unter natürlichen Bedingungen zu beobachten erlaubt bestätigt. Sprechen über Schlussfolgerungen des Teams , Blei-Autor Michal Szczepek von IMPB sagte: "Die Ergebnisse dieser Arbeit zeigen deutlich, dass das G-Protein und Arrestin sowohl eine strukturell sehr ähnlich Teil mit einer homologen Proteinsequenz , die bindet und erkennt den Rezeptor in einer ähnlichen enthalten Weg " .
Dieses Papier hat einen neuen detaillierten Einblick in zur Verfügung gestellt , wie unsere Sinnesorgane tatsächlich »Sinn« . Aufbauend auf jahrelanger Arbeit , fördert es das Verständnis der Mechanismen, durch die GPCR -Rezeptor- Proteine interagieren mit ihren Partnerproteine in der Signalübertragungskette . Es ist bekannt, dass GPCRs spielen eine wichtige Rolle in physiologischen Prozessen und bei der Entstehung von Krankheiten im Körper. Mit mindestens einem Drittel aller derzeit verfügbaren kommerziellen Medikamente direkt an GPCRs wirken , kann diese Arbeit haben langfristige Auswirkungen auf die detailliertes Verständnis der Protein-Rezeptoren .