Ubiquitin ist Potenzial zur Behandlung von Krankheiten

Ein kleines Protein namens Ubiquitin - so genannt, weil es in jeder Zelle von Lebewesen so unähnlich wie Stockrosen und Menschen vorhanden ist - kann der Schlüssel zur Behandlung einer Vielzahl von Erkrankungen an Parkinson , Diabetes zu halten . Das Protein , in allen Eukaryonten gefunden ( Organismen mit membranartigen Zellen) wurde als unwichtig , wenn es wurde im Jahre 1975 beschrieben, aber die Wissenschaftler wissen jetzt, Ubiquitin nimmt viele Formen an und ist wichtig, grundlegende zelluläre Prozesse von der circadianen Uhren steuern Zellen auf wegzuräumen die schädliche Bildung von Zellen bei Krebs und anderen Krankheiten festgestellt .

Um mögliche Ubiquitin ist zur Behandlung von Krankheiten zu maximieren, arbeiten die Forscher verwirrenden Vielzahl von Strukturen des Proteins zu identifizieren und die Funktion jeder Form zu verstehen. Ubiquitin Formen Polymerketten durch spezifische Aminosäuren verknüpft . Jedes Ubiquitin- Protein kann mit seinem Nachbarn durch eine von acht verschiedenen Aminosäuren verbinden , und jede Kombination scheint etwas anderes in einer normalen Zelle zu tun , sagt University of Maryland Strukturbiologe David Fushman , dessen Laborstudien diese Ubiquitin -Ketten sowie die Verbindungen .

Stellen Sie sich die Zelle als eine Tanzfläche, drängten sich mit Proteinen der Suche nach Partnern , sagt Fushman , der seit dem Jahr 2000 Ubiquitin studiert hat Wenn zwei Ubiquitine verbinden durch ein Lysin, " es ist wie zwei Hände, Treffen, aber mit nur einem Finger berühren , das ist speziell für die Lysin. " Die Auswahl von Lysin bestimmt die Form des Ubiquitin -Kette, und bestimmt wahrscheinlich auch dessen Funktion.

Fushman und seine Kollegen " neu veröffentlichte Forschungsschwerpunkte sind eine der häufigsten und am wenigsten untersuchten Verbindungen , der Polymerkette durch die Aminosäure Lysin -11 gebildet . Die Ubiquitin- Ketten durch Lysin -11 verknüpft " werden direkt in der Zellzyklusregulation beteiligt sind ", sagt Fushman . Um dieses Wissen in medizinisch nützliche Informationen zu verwandeln ", müssen wir genau verstehen, wie sie sich bilden und mit denen sie interagieren. "

Die meiste Arbeit dieser Art wird in einem Teströhrchen durchgeführt und verwendet Röntgenkristallographie , um die Strukturen abzubilden. Fushman Labor verwendet eine andere Methode , die er sagt, erzeugt eine Umgebung etwas näher an der Natur . Das Team verwendete magnetische Kernresonanzspektroskopie (NMR) und andere Techniken , die Lysin -11 - verknüpften Ketten abzubilden.

Die Forscher fanden heraus diese Ketten erhalten eine andere Form in Lösung als in Kristallen und sind flexibler als bisher angenommen wurde . Ubiquitin -Ketten über Lysin 11 verknüpften können verschiedene dreidimensionale Formen bilden und als Salzkonzentrationen ändern , Form der Ketten " ändert sich auch , das Team festgestellt .

Forscher Carlos Castañeda und andere in der Fushman Labor berichtet, deren Ergebnisse in einem Papier in der biologischen Fachzeitschrift Struktur .

Die meisten untersuchten Ubiquitin -Kette, über Lysin -48 verbunden ist, wird als eine " Protein Zerstörer" bekannt, weil es markiert zelluläre Proteine ​​, um sich für das spätere Recycling gebrochen werden. Die UMD Team fand die zellulären Rezeptoren für den Abbau von Proteinen verantwortlich interagieren mit Lysin -11 -Ketten , aber nicht so effizient wie mit Lysin -48 -Ketten. Daher Protein Zerstörung scheint nicht die Hauptaufgabe des Lysin -11- Gliederkette , sagt Fushman ; seine Funktion ist etwas anderes und vielleicht ebenso entscheidend für die Aufrechterhaltung der gesunden Zellen .