Forscher an der Universität Aarhus , Dänemark, haben die detaillierteste " Feindbild " auf dem neuesten Stand der einer der der Körper die wichtigsten Akteure bei der Entwicklung von Parkinson-Krankheit gezeichnet . Dies sorgt für wesentlich mehr Verständnis für die Schlacht stattfindet , wenn die Krankheit auftritt - Kenntnisse , die notwendig ist , wenn wir verstehen und zu behandeln Parkinson sind . Doch es stellt sich auch eine existentielle Frage, weil ein Teil der Schlussfolgerung ist, dass wir nicht für immer leben !
Parkinson-Krankheit ist eine der häufigsten neurologischen Störungen, mit etwa 7000 Menschen an der Krankheit leiden allein in Dänemark . Es gibt keine Heilung , und die Symptome weiter verschlimmern. Die Krankheit tritt auf, weil verschiedene Nerven im Gehirn sterben. Dazu gehören die Nervenzellen, die Dopamin, das als das Gehirn die Belohnung Substanz " und der auch hilft, unsere Feinmotorik bekannt zu bilden.
Eine Gruppe von Forschern von der Universität Aarhus , der University of Southern Denmark (SDU) und der University of Cambridge hat nur zwei Studien in der renommierten Zeitschrift der American Chemical Society ( JACS ) und Angewandte Chemie veröffentlicht . Diese Studien liefern den besten Einblick auf den neuesten Stand in das Verhalten eines bestimmten Proteins Staat, der eine wichtige Rolle bei der Parkinson-Krankheit spielt . Mit anderen Worten, sie ein detailliertes Bild von dem, was wird dann angenommen, der Erzfeind wir es zu in unserem Verständnis der Parkinson sein erstellt haben . Es ist eine erweiterte Antagonisten , und eine, die mit einem beträchtlichen Maß an Unvorhersehbarkeit fungiert. "Der Kampf gegen den Feind ist keineswegs ein Sonntagsausflug ", sagen die Hauptautoren der Ergebnisse - Professor Daniel Otzen , Universität Aarhus , und seine Kollegen Nikolai Lorenzen und Wojciech Pasławski , der vor kurzem zu diesem Thema an der Universität Aarhus Interdisziplinären verteidigten ihre Doktorarbeiten Nanoscience Centre ( iNANO ) .
Proteinaggregation tötet Nervenzellen
Das Wissen über das, was tatsächlich im Gehirn stattfindet, wenn die Parkinson-Krankheit auftritt und entwickelt ist absolut notwendig , nicht nur für die Vorbeugung und Behandlung von Symptomen , sondern auch für evtl. Entwicklung einer Heilung einen Tag.
Allerdings bekommen , um den Feind wissen, ist keine leichte Aufgabe , wenn es um das Verständnis der Parkinson-Krankheit kommt . Je mehr wir herausfinden , desto komplexer wird das Bild .
Wir wissen bereits, dass die Krankheit - wie auch andere neurologische Störungen - entsteht, weil einige Proteinstrukturen im Körper beginnen verklumpen . Sie stapeln sich auf der jeweils anderen und allmählich bilden sogenannte Fibrillen bekannt - lange, dünne nadelförmige Strukturen . Aus biochemischer Sicht ist dies durchaus ein Bohrvorgang , weil die Proteinstrukturen häufen sich einfach auf der jeweils anderen und - im Prinzip - auch weiterhin so für immer zu tun.
Es ist viel interessanter , bei den Zwischenstufen im Vorfeld der Aggregation zu suchen. Es stellt sich heraus , dass hier , wenn die Proteine Fibrillen bilden , eine Art Zwischenaggregationsprozessfindet auch Oligomere , die aus einer kleinen Anzahl von Proteinmolekülen , die verklumpen bestehen bilden . Es ist vermutlich die Oligomere , die die Nervenzellen zu töten und verursachen die Symptome der Parkinson-Krankheit. So Oligomere sind der Feind die wir kontrollieren möchten .
Bahnbrechende neue Erkenntnisse über den Feind
In ihren zwei Studien , die Forscher von der Universität Aarhus , der Universität von Süd-Dänemark und der University of Cambridge bieten die gut dokumentierte Beschreibung der Oligomere auf dem Laufenden. Bis jetzt ist die allgemeine Auffassung war, dass Oligomere waren Vorläufer der Fibrillen . Wie sich herausstellt , ist es jedoch eher die Antagonisten oder Konkurrenten der Fibrillen , die die Vorläufer sind , und diese das Verlangsamen der Bildung von Fibrillen .
Die Forscher fanden heraus , dass es verschiedene Arten von Oligomeren . Wenn wir uns die Größe , gibt es zwei Arten , die sehr eng miteinander verbunden sind . Eine etwas kleiner Oligomer , das sehr gut definiert ist, und eine größere , die praktisch eine Kette der kleineren zusammengesetzt . Die Oligomere sind somit in der Lage, die Verknüpfung in der gleichen Weise wie die Fibrillen , aber in den Ketten , die die Fibrillen zu inhibieren. "Man könnte sagen , dass sie setzen einen Strich durch die Rechnung über die Bildung von Fibrillen ", sagt Professor Otzen . Hier könnte beispielsweise eine Hilfe , um den Fokus noch weiter weg von der Fibrillen , die in einem anderen Prozess als der Oligomere gebildet werden verschieben können, und welche nicht zu einem Ziel für pharmazeutische Produkte auf ihre eigenen sein sollte .
Beschreibung des Feindes
Also, was hat unser Gegner aus? Die Forscher können nun helfen, uns eine bessere Antwort . Ein Oligomer besteht aus einem sehr stabilen Innen- und eine diffuse Kugel umgibt , wobei das Protein nicht so kompakt und wo es um einen kleinen Klappen
Und doch ist das Bild noch komplizierter als das! Denn wenn man einen genaueren Blick auf den kleinen Oligomeren zu nehmen, gibt es auch zwei Arten hier. Um dies zu untersuchen, verwendeten die Forscher sehr fortgeschrittenen massenspektrometrischen Verfahren gemeinsam mit Professor Thomas Jørgensen und Doktorand Simon Mysling bei SDU durchgeführt. Associate Professor Jørgensen Gruppe besteht aus Experten aus aller Welt in Wasserstoff-Deuterium-Austausch (HDX), die verwendet werden können, um zu studieren, wie flexibel oder lose strukturiert die verschiedenen Teile eines Proteins sind. Es stellt sich heraus, dass zwei verschiedene Oligomere mit unterschiedlichen Flexibilitätsgraden können gleichzeitig anwesend sein. Ein Typ zugegebenermaßen 'Klappen herum' mehr als die andere, aber sie ist trotzdem sehr stabil ist und nicht in die Fibrillen drehen, weil es nicht in der Lage, verdauen 'Monomer Proteine und damit größer werden wird. Dieses Oligomer einfach verklumpt, größere Oligomere bilden, und ist die dominierende (und toxischer) Typs, entsprechend der oben dargestellten Struktur. Die andere Art (die nur einen Anteil von 10