Ein Forscherteam von der National Physical Laboratory (NPL ) führte , hat Studien über durchgeführt , wie Proteinfragmente in unserem Körper zu zerstören schädliche Bakterien - potenziell bewegen uns einen Schritt näher an eine neue Generation von Antibiotikum Behandlung, die weniger anfällig für bakterielle Resistenz ist .
Die Protein-Fragmente , die als antimikrobielle Peptide bekannt sind, wurden Bakterien in den menschlichen Körper für Tausende von Jahren bekämpft durch Identifizierung und Aufbrechen der Struktur des Bakterienmembran . Doch ist immer noch wenig über die genauen Mechanismen, die sie zur Durchführung dieses Verfahrens zu verwenden bekannt. Die NPL geleiteten Team zwei Studien , um den Prozess besser zu verstehen und zu helfen die Möglichkeit der Verwendung von humanen antimikrobiellen Peptiden als Grundlage für neue Behandlungsmethoden .
Die erste Studie verwendeten De-novo- Proteindesign und nanoskalige bildgebenden Verfahren , Rasterkraftmikroskopie und hochauflösende Massenspektrometrie , mit Computersimulationen. Diese Kombination , niemals zuvor für diese Anwendung verwendet wird, erlaubt es den Wissenschaftlern, zu untersuchen, wie die Peptide, zerstören die Bakterien auf einem molekularen Niveau .
Die Forschung, in PNAS berichtet [1], zeigte, dass die Peptide bilden Poren im Nanomaßstab in den bakteriellen Membranen , die anschließend expandieren , bis die Membran vollständig zerfällt . Der Ausrichtung auf die Membran , eine heterogene Struktur vorwiegend aus Proteinen und Lipiden , wird angenommen, dass die Peptide die Wahrscheinlichkeit verringern, dass Bakterien eine Resistenz entwickeln . Das ist, weil viele Gene müssten gleichzeitig , um dies zu tun mutieren - ein sehr unwahrscheinliches Szenario .
, Bevor sie für die medizinische Verwendung in Betracht gezogen , ist es jedoch wichtig, dass aufgeklärte Wahrscheinlichkeit Bakterien resistent gegen die Peptide . Ein zweites NPL -geführten Studie untersuchte , um genau das zu tun , mit einer Kombination von Messungen , Bildgebung und Molekulardynamik -Simulationen. Es untersucht , ob und wie Bakterien könnten Widerstand zu entwickeln, um diese antibiotische Peptide , wie sie mit herkömmlichen Antibiotika wie Methicillin haben .
Die Ergebnisse, die im Journal of Biological Chemistry [2 ] beschrieben , legen nahe, dass antagonistische Peptidketten , die durch bakterielle Zellen sezerniert oder an ihrer Oberfläche exprimiert wird, kann eine effiziente anti antimikrobielle Reaktionen verursachen , dh Bakterien möglicherweise in Gegenwart der Peptide gedeihen. Diese Entdeckung könnte Wissenschaftlern ein besseres Verständnis von bakterieller Resistenz und ihnen helfen, den richtigen Ansatz wählen, bei der Entwicklung der Peptide für die medizinische Anwendung .
Dr. Max Ryadnov , der NPL der wissenschaftlichen Forschung in der Biotechnologie führt , sagte: " Es ist allgemein bekannt , dass diese antimikrobielle Peptide sind sehr effizient bei Zerstörung von Bakterien , aber vorherigen Messverfahren lassen uns nur auf ein Detail von fünf Nanometern sehen Die einzigartige Kombination aus . Technologien in diesem Forschung konnten wir den Prozess bei größeren Längenskalen und in feinere Details siehe die Implikationen dieser Forschung könnten beträchtlich sein . - möglicherweise den Weg für eine Alternative zu den aktuellen , zunehmend ineffizient, Antibiotika , sondern auch helfen, wir verstehen die potenziellen Schwachstellen von Therapeutika auf der Grundlage dieser Peptide . "