$id = (int) 14669
$item = array(
'Item' => array(
'id' => '14669',
'link' => '/articles/283791.php',
'title' => 'Scientists watch proteins move on surface of HIV virus in real-time',
'date' => '2014-10-13 02:00:00',
'content' => ' <header>In a new study published in the journal Science, researchers reveal that - for the first time - they have created technologies that allow them to see how HIV proteins move on the surface of the virus.</header><img src="medicalnewstoday_data/images/articles/283/283791/hiv.jpg" alt="HIV virus"><br>The ability to watch proteins on the surface of the HIV virus move may shed light on how the virus infects human immune cells and lead to strategies that prevent such infection.<p>The research team, including co-lead author Dr. Scott Blanchard of Weill Cornell Medical College in New York, NY, says the discovery may shed light on how the <a href="/articles/17131.php" title="What Is AIDS? What Is HIV?" class="keywords">HIV</a> virus infects human immune cells, paving the way for strategies that prevent such infection.</p><p>"Making the movements of HIV visible so that we can follow, in real-time, how surface proteins on the virus behave will hopefully tell us what we need to know to prevent fusion with human cells - if you can prevent viral entry of HIV into immune cells, you have won," explains Dr. Blanchard.</p><p>In their study, Dr. Blanchard and colleagues describe how they created fluorescent molecules, referred to as "beacons," and introduced them to the outer covering of the HIV virus - called the "envelope."</p><p>They then modified a technique called single-molecule fluorescence resonance energy transfer (smFRET) imaging to watch two of the beacons. </p><p>This imaging method uses fluorescent light to measure the distance viral particles travel. In this study, the team were able to measure distances - down to a billionth of an inch - between the two beacons, which lit-up in different colors. The team were then able to detect real-time shape-shifting of the virus as the two beacons moved.</p><p>Using this technology, the researchers were able to analyze the movements of envelope proteins - gp120 and gp41, known as "trimers" - on the surface of the HIV virus.</p><p>Such proteins are important in allowing the HIV virus to infect human cells that carry CD4 receptor proteins - the proteins that assist HIV in binding to a cell. The researchers explain that these proteins "open up like a flower" when CD4 is present, revealing a gp41 subunit.</p><h2>Watching proteins on the HIV virus 'dance'</h2><p>On watching the movements of the envelope proteins, the researchers found that the gp120 proteins continuously shape-shift, and that each protein's movement was "similar" and "distinct" in both timing and nature.</p><p>"This answered the first big question of how opening of the envelope trimer is triggered," says Dr. Blanchard. "Many scientists believe that the particles remain in one conformation until they come across a CD4-positive cell. But we saw that the proteins dance when no CD4 was present - they change shape all the time."</p><p>On introducing synthetic CD4 to the virus, they found that some of the antibodies it contained reduced the effectiveness of the gp120 protein, meaning the ability of the HIV virus to infect human immune cells was reduced. </p><p>The team says they witnessed similar results when they introduced a small molecule to the virus, which is now being tested for its effectiveness in preventing HIV infection.</p><p>Commenting on team's findings, Dr. Blanchard says:</p><blockquote><p>"The practical outcome from this technology is that we can begin to understand how the biological system moves. So far we have detected three different conformations of the envelope trimer. We are working now to improve the technology to achieve the imaging precision we need to make broadly effective therapies."</p></blockquote><h2>A 'breakthrough for science'</h2><p>In another study recently published in the journal Nature, a team led by researchers from the National Institute of Allergy and Infectious Diseases were able to view a 3D structure of one of the aforementioned conformations using X-ray crystallography.</p><p>"The antibodies used in the crystallography study are ones that we observed to stop the dance of the HIV envelope proteins, pushing the trimer assembly into a quiescent, ground state," says Dr. Blanchard.</p><p>"This concrete, atomic resolution picture of what the pre-fusion machinery looks like and where these antibodies bind provides an important step forward to understanding HIV's biology."</p><p>He adds that in future research, both the smFRET and X-ray crystallography methods can be used in sync to enhance understanding of the functions of HIV's surface proteins through analyzing their movements.</p><p>"The approach is really a breakthrough for science because most research is done in a test tube where billions of molecules are present, all behaving independently. It is very difficult to extract direct information about these types of movements from indirect observations, such as those that don't use imaging technology," says Dr. Blanchard.</p><p>"The single-molecule approach allows practical, interpretable, real-time information to be obtained about molecular processes in complex biological systems."</p><p>Medical News Today recently reported on a study claiming to have <a href="/articles/283454.php">identified the source of the HIV pandemic</a>.</p> ',
'translated' => '1',
'time' => '1432852364',
'title_de' => ' Wissenschaftler beobachten Proteine bewegen auf der Oberfläche des HIV-Virus in Echtzeit',
'content_de' => ' <header> In einer neuen Studie in der Zeitschrift Science veröffentlicht wurde, zeigen die Forscher, dass - zum ersten Mal - sie Technologien, die sie zu sehen, wie HIV-Proteine zu bewegen auf der Oberfläche des Virus ermöglichen erstellt haben .</header><img src="/images/articles/283/283791/hiv.jpg" alt=" HIV-Virus"><br> Die Fähigkeit, Proteine auf der Oberfläche des HIV-Virus Umziehen zuschauen kann Licht auf, wie das Virus die menschliche Immunzellen zu vergießen und zu Strategien, die eine solche Infektion zu verhindern.<p> Das Forscherteam , darunter Co-Lead Autor Dr. Scott Blanchard von Weill Cornell Medical College in New York , NY, sagt der Entdeckung könnte Licht auf, wie die<a href="#" title=" Was ist AIDS? Was ist HIV ?"> HIV</a> Virus infiziert menschliche Immunzellen , den Weg für Strategien, die eine solche Infektion zu verhindern.</p><p> "Making die Bewegungen der HIV sichtbar , damit wir folgen können , in Echtzeit , wie Oberflächenproteine des Virus verhalten wird hoffentlich sagen uns, was wir wissen müssen , um die Fusion mit menschlichen Zellen zu vermeiden - wenn Sie können virale Eintritt von HIV in verhindern Immunzellen , die Sie gewonnen haben ", erklärt Dr. Blanchard .</p><p> In ihrer Studie , Dr. Blanchard und Kollegen beschreiben, wie sie fluoreszierende Moleküle , bezeichnet als geschaffen "Leuchttürme ", und führte sie in die äußere Hülle des HIV-Virus - " . Envelope " genannt</p><p> Sie modifizierten dann eine Technik namens Einzelmolekülfluoreszenzresonanzenergietransfer( smFRET ) Bildgebung zu zwei der Baken zu beobachten.</p><p> Diese bildgebenden Verfahren verwendet Fluoreszenzlicht , um den Abstand Viruspartikel reisen zu messen. In dieser Studie konnte das Team um Entfernungen zu messen - bis zu einer Milliardstel von einem Zoll - zwischen den beiden Kennleuchten , die in verschiedenen Farben - beleuchtet. Das Team war dann in der Lage, Echtzeit- Form - Verschiebung des Virus zu erkennen , wie die beiden Baken bewegt .</p><p> Mit dieser Technik konnten die Forscher die Analyse der Bewegungen der Hüllproteine - auf der Oberfläche des HIV-Virus - gp120 und gp41 , als " Trimere " bekannt.</p><p> Solche Proteine sind in so dass der HIV-Virus an menschliche Zellen , die CD4-Rezeptor -Proteine tragen infizieren wichtig - die Proteine, die in HIV -Bindung an eine Zelle zu unterstützen. Die Forscher erklären , dass diese Proteine " zu öffnen wie eine Blume ", wenn CD4 vorhanden ist, enthüllt ein gp41 -Untereinheit.</p><h2> Beobachten Proteine auf dem HIV-Virus "Tanz"</h2><p> Auf beobachtete die Bewegungen der Hüllproteine , fanden die Forscher , dass die gp120 -Proteine kontinuierlich zu gestalten Schieber, und diese Bewegung jedes Protein " ähnlich " und " deutliche " und Zeitpunkt Natur.</p><p> "Das beantwortet die erste große Frage, wie Öffnung des Umschlags Trimer ausgelöst wird ", sagt Dr. Blanchard . " Viele Wissenschaftler glauben, dass die Partikel bleiben in einer Konformation , bis sie über eine CD4-positive Zellen kommen Aber wir sahen , dass die Proteine zu tanzen , wenn kein CD4 vorhanden war - . . Sie ihre Form verändern die ganze Zeit "</p><p> Über die Einführung der synthetischen CD4 an das Virus , stellten sie fest , daß einige der darin enthaltenen Antikörper die Wirksamkeit des gp120 -Proteins reduziert , was bedeutet, die Fähigkeit des HIV -Virus auf menschliche Immunzellen zu infizieren reduziert wurde .</p><p> Das Team sagt, dass sie Zeuge ähnliche Ergebnisse , wenn sie ein kleines Molekül mit dem Virus , der aber jetzt für seine Wirksamkeit bei der HIV-Infektion zu verhindern getestet eingeführt .</p><p> Kommentierte Ergebnisse Teams, sagt Dr. Blanchard :</p><blockquote><p> " Das praktische Ergebnis dieser Technologie ist, dass wir beginnen können, zu verstehen, wie das biologische System bewegt . Bisher haben wir drei verschiedene Konformationen des Umschlags Trimer erkannt haben . Wir arbeiten zur Verbesserung der Technologie , um die Abbildungsgenauigkeit wir brauchen, um zu erreichen breit wirksamen Therapien. "</p></blockquote><h2> A ' Durchbruch für die Wissenschaft "</h2><p> In einer weiteren Studie, die kürzlich in der Zeitschrift Nature veröffentlicht wurde, waren ein Team von Wissenschaftlern aus dem Nationalen Institut für Allergien und Infektionskrankheiten führte der Lage, eine 3D-Struktur von einem der oben genannten Konformationen mittels Röntgenkristallographie anzuzeigen.</p><p> " Die in der Kristallographie Studie verwendeten Antikörper sind diejenigen, die wir beobachtet, um den Tanz der HIV -Hüllproteine zu stoppen, drücken Sie die Trimer -Baugruppe in einem ruhenden , Grundzustand ", sagt Dr. Blanchard .</p><p> " Dieser Beton, atomarer Auflösung Bild davon, was die Vor- Fusionsmaschinerie aussieht und wo diese Antikörper binden stellt einen wichtigen Schritt für das Verständnis der HIV- Biologie. "</p><p> Er fügt hinzu , dass in Zukunft Forschung, sowohl die smFRET und Röntgenkristallographie Methoden können in sync verwendet, um das Verständnis der Funktionen der HIV Oberfläche Proteine durch ihre Bewegungen die Analyse zu verbessern.</p><p> "Der Ansatz ist wirklich ein Durchbruch für die Wissenschaft , weil die meisten der Forschung wird in einem Reagenzglas , wo Milliarden von Molekülen vorhanden sind, alle unabhängig verhalten getan . Es ist sehr schwierig, direkte Informationen über diese Arten von Bewegungen aus indirekten Beobachtungen , wie diejenigen, Extrakt, verwenden Sie keine Imaging-Technologie ", sagt Dr. Blanchard .</p><p> " Die Einzelmolekül- Ansatz ermöglicht es praktisch, interpretierbar , Echtzeit-Informationen über molekulare Prozesse in komplexen biologischen Systemen gewonnen werden. "</p><p> Medical News Today berichtete kürzlich über eine Studie , die behaupten, haben<a href="/items/view/14678" title=" "> identifiziert die Quelle des HIV-Pandemie</a> .</p> ',
'content_es' => ' <header> En un nuevo estudio publicado en la revista Science , los investigadores revelan que - por primera vez - que han creado tecnologías que les permiten ver cómo las proteínas del VIH se mueven en la superficie del virus.</header><img src="/images/articles/283/283791/hiv.jpg" alt=" virus VIH"><br> La posibilidad de ver proteínas en la superficie de la mudanza virus del VIH puede arrojar luz sobre cómo el virus infecta las células inmunes humanas y dar lugar a estrategias que impidan dicha infección .<p> El equipo de investigación , incluyendo la co -autor principal Dr. Scott Blanchard del Weill Cornell Medical College en Nueva York , Nueva York , dice que el descubrimiento puede arrojar luz sobre cómo el<a href="#" title=" ¿Qué es el SIDA? ¿Qué es el VIH?"> VIH</a> virus infecta las células inmunes humanas , allanando el camino para que las estrategias que impiden dicha infección .</p><p> "Hacer que los movimientos de VIH visible para que podemos seguir, en tiempo real , cómo las proteínas de superficie en el virus se comportan con suerte nos dirán lo que necesitamos saber para evitar la fusión con células humanas - si se puede evitar la entrada del virus del VIH en las células inmunes , que han ganado " , explica el Dr. Blanchard .</p><p> En su estudio , el Dr. Blanchard y sus colegas describen cómo crearon moléculas fluorescentes, que se refiere como " balizas ", y les presentó a la cubierta exterior del virus VIH - llamado el "sobre ".</p><p> Luego modificaron una técnica llamada fluorescencia la transferencia de energía de resonancia ( smFRET ) de imágenes de una sola molécula de ver dos de las balizas .</p><p> Este método de imagen utiliza la luz fluorescente para medir la distancia viajan las partículas virales. En este estudio, el equipo fue capaz de medir distancias - a una mil millonésima de pulgada - entre las dos balizas , que iluminaban en marcha en diferentes colores. El equipo era entonces capaz de detectar en tiempo real cambio de forma del virus como las dos balizas movieron .</p><p> Utilizando esta tecnología, los investigadores fueron capaces de analizar los movimientos de proteínas de la envoltura - gp120 y gp41 , conocidos como " trímeros " - en la superficie del virus VIH .</p><p> Tales proteínas son importantes en permitir que el virus del VIH para infectar células humanas que llevan las proteínas del receptor CD4 - las proteínas que ayudan VIH en la unión a una célula. Los investigadores explican que estas proteínas " se abren como una flor " cuando CD4 está presente , revelando una subunidad gp41 .</p><h2> Observación de las proteínas en el virus VIH "baile"</h2><p> En observando los movimientos de las proteínas de la envoltura , los investigadores encontraron que las proteínas gp120 cambian de forma continua, y que el movimiento de cada proteína era "similar" y " distinto ", tanto en el momento y la naturaleza.</p><p> "Esto responde a la primera gran pregunta de cómo se activa la apertura del trimer sobre, " dice el Dr. Blanchard . " Muchos científicos creen que las partículas permanecen en una conformación hasta que vienen a través de una célula CD4 -positivas Pero vimos que las proteínas bailan cuando hay CD4 estuvo presente - . Que cambien la forma todo el tiempo. "</p><p> En la introducción de CD4 sintética para el virus , encontraron que algunos de los anticuerpos que contenía reducido la eficacia de la proteína gp120 , es decir, la capacidad del virus VIH para infectar las células inmunes humanas se redujo .</p><p> El equipo dice que fue testigo de resultados similares cuando se presentó una pequeña molécula para el virus , que ahora está siendo probado por su eficacia en la prevención de la infección por VIH .</p><p> Al comentar sobre los hallazgos del equipo , el Dr. Blanchard dice:</p><blockquote><p> " El resultado práctico de esta tecnología es que podemos empezar a entender cómo el sistema biológico se mueve . Hasta ahora hemos detectado tres conformaciones diferentes del trimer sobre. Estamos trabajando ahora para mejorar la tecnología para lograr la precisión de imagen que necesitamos para tomar terapias eficaces en términos generales ".</p></blockquote><h2> Un ' gran avance para la ciencia '</h2><p> En otro estudio publicado recientemente en la revista Nature, un equipo liderado por investigadores del Instituto Nacional de Alergias y Enfermedades Infecciosas fueron capaces de ver una estructura 3D de una de las conformaciones mencionados utilizando cristalografía de rayos X .</p><p> " Los anticuerpos utilizados en el estudio de la cristalografía son los que hemos observado para detener la danza de las proteínas de la envoltura del VIH , empujando el conjunto trimer a un estado de reposo del suelo , " dice el Dr. Blanchard .</p><p> " Este hormigón , imagen atómica resolución de lo que la maquinaria antes de la fusión se parece y donde estos anticuerpos se unen ofrece un importante paso adelante para entender la biología del VIH . "</p><p> Añade que en futuras investigaciones , tanto el smFRET y métodos de cristalografía de rayos X se pueden usar en sincronía para mejorar la comprensión de las funciones de las proteínas de superficie del VIH a través de análisis de sus movimientos .</p><p> " El enfoque es realmente un gran avance para la ciencia porque la mayor parte de investigación se realiza en un tubo de ensayo , donde miles de millones de moléculas están presentes , todos se comportan de forma independiente. Es muy difícil extraer información directa sobre estos tipos de movimientos de observaciones indirectas , como las que no utilizan la tecnología de imagen " , dice el Dr. Blanchard .</p><p> "El enfoque de una sola molécula permite , , información en tiempo real interpretable práctico para obtenerse acerca de los procesos moleculares en sistemas biológicos complejos . "</p><p> Medical News Today informó recientemente en un estudio que afirma tener<a href="/items/view/14678" title=" "> identificado la fuente de la pandemia del VIH</a> .</p> ',
'title_es' => ' Los científicos miran proteínas se mueven en la superficie del virus del VIH en tiempo real',
'time_es' => '1434457960',
'translated_es' => '1'
)
)
$temp = object(simple_html_dom) {
root => object(simple_html_dom_node) {}
nodes => array(
(int) 0 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 1 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 2 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 3 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 4 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 5 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 6 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 7 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 8 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 9 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 10 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 11 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 12 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 13 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 14 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 15 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 16 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 17 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 18 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 19 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 20 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 21 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 22 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 23 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 24 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 25 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 26 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 27 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 28 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 29 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 30 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 31 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 32 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 33 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 34 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 35 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 36 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 37 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 38 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 39 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 40 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 41 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 42 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 43 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 44 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 45 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 46 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 47 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 48 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 49 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 50 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 51 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 52 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 53 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 54 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 55 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 56 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 57 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 58 => object(simple_html_dom_node) {}
)
callback => null
lowercase => true
original_size => (int) 6022
size => (int) 6022
_charset => 'UTF-8'
_target_charset => 'UTF-8'
default_span_text => ''
}
$value = object(simple_html_dom_node) {
nodetype => (int) 1
tag => 'a'
attr => array(
'href' => '/items/view/14678',
'title' => ''
)
children => array()
nodes => array(
(int) 0 => object(simple_html_dom_node) {}
)
parent => object(simple_html_dom_node) {}
_ => array(
(int) 0 => (int) 55,
(int) 2 => array(
[maximum depth reached]
),
(int) 3 => array(
[maximum depth reached]
),
(int) 7 => '',
(int) 1 => (int) 57
)
tag_start => (int) 5930
}
str_replace - [internal], line ??
ItemsController::view() - APP/Controller/ItemsController.php, line 26
ReflectionMethod::invokeArgs() - [internal], line ??
Controller::invokeAction() - CORE/Cake/Controller/Controller.php, line 490
Dispatcher::_invoke() - CORE/Cake/Routing/Dispatcher.php, line 187
Dispatcher::dispatch() - CORE/Cake/Routing/Dispatcher.php, line 162
[main] - APP/webroot/index.php, line 109
Notice (8): Undefined index: Item [APP/Controller/ItemsController.php, line 27]
$id = (int) 14669
$item = array(
'Item' => array(
'id' => '14669',
'link' => '/articles/283791.php',
'title' => 'Scientists watch proteins move on surface of HIV virus in real-time',
'date' => '2014-10-13 02:00:00',
'content' => ' <header>In a new study published in the journal Science, researchers reveal that - for the first time - they have created technologies that allow them to see how HIV proteins move on the surface of the virus.</header><img src="medicalnewstoday_data/images/articles/283/283791/hiv.jpg" alt="HIV virus"><br>The ability to watch proteins on the surface of the HIV virus move may shed light on how the virus infects human immune cells and lead to strategies that prevent such infection.<p>The research team, including co-lead author Dr. Scott Blanchard of Weill Cornell Medical College in New York, NY, says the discovery may shed light on how the <a href="/articles/17131.php" title="What Is AIDS? What Is HIV?" class="keywords">HIV</a> virus infects human immune cells, paving the way for strategies that prevent such infection.</p><p>"Making the movements of HIV visible so that we can follow, in real-time, how surface proteins on the virus behave will hopefully tell us what we need to know to prevent fusion with human cells - if you can prevent viral entry of HIV into immune cells, you have won," explains Dr. Blanchard.</p><p>In their study, Dr. Blanchard and colleagues describe how they created fluorescent molecules, referred to as "beacons," and introduced them to the outer covering of the HIV virus - called the "envelope."</p><p>They then modified a technique called single-molecule fluorescence resonance energy transfer (smFRET) imaging to watch two of the beacons. </p><p>This imaging method uses fluorescent light to measure the distance viral particles travel. In this study, the team were able to measure distances - down to a billionth of an inch - between the two beacons, which lit-up in different colors. The team were then able to detect real-time shape-shifting of the virus as the two beacons moved.</p><p>Using this technology, the researchers were able to analyze the movements of envelope proteins - gp120 and gp41, known as "trimers" - on the surface of the HIV virus.</p><p>Such proteins are important in allowing the HIV virus to infect human cells that carry CD4 receptor proteins - the proteins that assist HIV in binding to a cell. The researchers explain that these proteins "open up like a flower" when CD4 is present, revealing a gp41 subunit.</p><h2>Watching proteins on the HIV virus 'dance'</h2><p>On watching the movements of the envelope proteins, the researchers found that the gp120 proteins continuously shape-shift, and that each protein's movement was "similar" and "distinct" in both timing and nature.</p><p>"This answered the first big question of how opening of the envelope trimer is triggered," says Dr. Blanchard. "Many scientists believe that the particles remain in one conformation until they come across a CD4-positive cell. But we saw that the proteins dance when no CD4 was present - they change shape all the time."</p><p>On introducing synthetic CD4 to the virus, they found that some of the antibodies it contained reduced the effectiveness of the gp120 protein, meaning the ability of the HIV virus to infect human immune cells was reduced. </p><p>The team says they witnessed similar results when they introduced a small molecule to the virus, which is now being tested for its effectiveness in preventing HIV infection.</p><p>Commenting on team's findings, Dr. Blanchard says:</p><blockquote><p>"The practical outcome from this technology is that we can begin to understand how the biological system moves. So far we have detected three different conformations of the envelope trimer. We are working now to improve the technology to achieve the imaging precision we need to make broadly effective therapies."</p></blockquote><h2>A 'breakthrough for science'</h2><p>In another study recently published in the journal Nature, a team led by researchers from the National Institute of Allergy and Infectious Diseases were able to view a 3D structure of one of the aforementioned conformations using X-ray crystallography.</p><p>"The antibodies used in the crystallography study are ones that we observed to stop the dance of the HIV envelope proteins, pushing the trimer assembly into a quiescent, ground state," says Dr. Blanchard.</p><p>"This concrete, atomic resolution picture of what the pre-fusion machinery looks like and where these antibodies bind provides an important step forward to understanding HIV's biology."</p><p>He adds that in future research, both the smFRET and X-ray crystallography methods can be used in sync to enhance understanding of the functions of HIV's surface proteins through analyzing their movements.</p><p>"The approach is really a breakthrough for science because most research is done in a test tube where billions of molecules are present, all behaving independently. It is very difficult to extract direct information about these types of movements from indirect observations, such as those that don't use imaging technology," says Dr. Blanchard.</p><p>"The single-molecule approach allows practical, interpretable, real-time information to be obtained about molecular processes in complex biological systems."</p><p>Medical News Today recently reported on a study claiming to have <a href="/articles/283454.php">identified the source of the HIV pandemic</a>.</p> ',
'translated' => '1',
'time' => '1432852364',
'title_de' => ' Wissenschaftler beobachten Proteine bewegen auf der Oberfläche des HIV-Virus in Echtzeit',
'content_de' => ' <header> In einer neuen Studie in der Zeitschrift Science veröffentlicht wurde, zeigen die Forscher, dass - zum ersten Mal - sie Technologien, die sie zu sehen, wie HIV-Proteine zu bewegen auf der Oberfläche des Virus ermöglichen erstellt haben .</header><img src="/images/articles/283/283791/hiv.jpg" alt=" HIV-Virus"><br> Die Fähigkeit, Proteine auf der Oberfläche des HIV-Virus Umziehen zuschauen kann Licht auf, wie das Virus die menschliche Immunzellen zu vergießen und zu Strategien, die eine solche Infektion zu verhindern.<p> Das Forscherteam , darunter Co-Lead Autor Dr. Scott Blanchard von Weill Cornell Medical College in New York , NY, sagt der Entdeckung könnte Licht auf, wie die<a href="#" title=" Was ist AIDS? Was ist HIV ?"> HIV</a> Virus infiziert menschliche Immunzellen , den Weg für Strategien, die eine solche Infektion zu verhindern.</p><p> "Making die Bewegungen der HIV sichtbar , damit wir folgen können , in Echtzeit , wie Oberflächenproteine des Virus verhalten wird hoffentlich sagen uns, was wir wissen müssen , um die Fusion mit menschlichen Zellen zu vermeiden - wenn Sie können virale Eintritt von HIV in verhindern Immunzellen , die Sie gewonnen haben ", erklärt Dr. Blanchard .</p><p> In ihrer Studie , Dr. Blanchard und Kollegen beschreiben, wie sie fluoreszierende Moleküle , bezeichnet als geschaffen "Leuchttürme ", und führte sie in die äußere Hülle des HIV-Virus - " . Envelope " genannt</p><p> Sie modifizierten dann eine Technik namens Einzelmolekülfluoreszenzresonanzenergietransfer( smFRET ) Bildgebung zu zwei der Baken zu beobachten.</p><p> Diese bildgebenden Verfahren verwendet Fluoreszenzlicht , um den Abstand Viruspartikel reisen zu messen. In dieser Studie konnte das Team um Entfernungen zu messen - bis zu einer Milliardstel von einem Zoll - zwischen den beiden Kennleuchten , die in verschiedenen Farben - beleuchtet. Das Team war dann in der Lage, Echtzeit- Form - Verschiebung des Virus zu erkennen , wie die beiden Baken bewegt .</p><p> Mit dieser Technik konnten die Forscher die Analyse der Bewegungen der Hüllproteine - auf der Oberfläche des HIV-Virus - gp120 und gp41 , als " Trimere " bekannt.</p><p> Solche Proteine sind in so dass der HIV-Virus an menschliche Zellen , die CD4-Rezeptor -Proteine tragen infizieren wichtig - die Proteine, die in HIV -Bindung an eine Zelle zu unterstützen. Die Forscher erklären , dass diese Proteine " zu öffnen wie eine Blume ", wenn CD4 vorhanden ist, enthüllt ein gp41 -Untereinheit.</p><h2> Beobachten Proteine auf dem HIV-Virus "Tanz"</h2><p> Auf beobachtete die Bewegungen der Hüllproteine , fanden die Forscher , dass die gp120 -Proteine kontinuierlich zu gestalten Schieber, und diese Bewegung jedes Protein " ähnlich " und " deutliche " und Zeitpunkt Natur.</p><p> "Das beantwortet die erste große Frage, wie Öffnung des Umschlags Trimer ausgelöst wird ", sagt Dr. Blanchard . " Viele Wissenschaftler glauben, dass die Partikel bleiben in einer Konformation , bis sie über eine CD4-positive Zellen kommen Aber wir sahen , dass die Proteine zu tanzen , wenn kein CD4 vorhanden war - . . Sie ihre Form verändern die ganze Zeit "</p><p> Über die Einführung der synthetischen CD4 an das Virus , stellten sie fest , daß einige der darin enthaltenen Antikörper die Wirksamkeit des gp120 -Proteins reduziert , was bedeutet, die Fähigkeit des HIV -Virus auf menschliche Immunzellen zu infizieren reduziert wurde .</p><p> Das Team sagt, dass sie Zeuge ähnliche Ergebnisse , wenn sie ein kleines Molekül mit dem Virus , der aber jetzt für seine Wirksamkeit bei der HIV-Infektion zu verhindern getestet eingeführt .</p><p> Kommentierte Ergebnisse Teams, sagt Dr. Blanchard :</p><blockquote><p> " Das praktische Ergebnis dieser Technologie ist, dass wir beginnen können, zu verstehen, wie das biologische System bewegt . Bisher haben wir drei verschiedene Konformationen des Umschlags Trimer erkannt haben . Wir arbeiten zur Verbesserung der Technologie , um die Abbildungsgenauigkeit wir brauchen, um zu erreichen breit wirksamen Therapien. "</p></blockquote><h2> A ' Durchbruch für die Wissenschaft "</h2><p> In einer weiteren Studie, die kürzlich in der Zeitschrift Nature veröffentlicht wurde, waren ein Team von Wissenschaftlern aus dem Nationalen Institut für Allergien und Infektionskrankheiten führte der Lage, eine 3D-Struktur von einem der oben genannten Konformationen mittels Röntgenkristallographie anzuzeigen.</p><p> " Die in der Kristallographie Studie verwendeten Antikörper sind diejenigen, die wir beobachtet, um den Tanz der HIV -Hüllproteine zu stoppen, drücken Sie die Trimer -Baugruppe in einem ruhenden , Grundzustand ", sagt Dr. Blanchard .</p><p> " Dieser Beton, atomarer Auflösung Bild davon, was die Vor- Fusionsmaschinerie aussieht und wo diese Antikörper binden stellt einen wichtigen Schritt für das Verständnis der HIV- Biologie. "</p><p> Er fügt hinzu , dass in Zukunft Forschung, sowohl die smFRET und Röntgenkristallographie Methoden können in sync verwendet, um das Verständnis der Funktionen der HIV Oberfläche Proteine durch ihre Bewegungen die Analyse zu verbessern.</p><p> "Der Ansatz ist wirklich ein Durchbruch für die Wissenschaft , weil die meisten der Forschung wird in einem Reagenzglas , wo Milliarden von Molekülen vorhanden sind, alle unabhängig verhalten getan . Es ist sehr schwierig, direkte Informationen über diese Arten von Bewegungen aus indirekten Beobachtungen , wie diejenigen, Extrakt, verwenden Sie keine Imaging-Technologie ", sagt Dr. Blanchard .</p><p> " Die Einzelmolekül- Ansatz ermöglicht es praktisch, interpretierbar , Echtzeit-Informationen über molekulare Prozesse in komplexen biologischen Systemen gewonnen werden. "</p><p> Medical News Today berichtete kürzlich über eine Studie , die behaupten, haben<a href="/items/view/14678" title=" "> identifiziert die Quelle des HIV-Pandemie</a> .</p> ',
'content_es' => ' <header> En un nuevo estudio publicado en la revista Science , los investigadores revelan que - por primera vez - que han creado tecnologías que les permiten ver cómo las proteínas del VIH se mueven en la superficie del virus.</header><img src="/images/articles/283/283791/hiv.jpg" alt=" virus VIH"><br> La posibilidad de ver proteínas en la superficie de la mudanza virus del VIH puede arrojar luz sobre cómo el virus infecta las células inmunes humanas y dar lugar a estrategias que impidan dicha infección .<p> El equipo de investigación , incluyendo la co -autor principal Dr. Scott Blanchard del Weill Cornell Medical College en Nueva York , Nueva York , dice que el descubrimiento puede arrojar luz sobre cómo el<a href="#" title=" ¿Qué es el SIDA? ¿Qué es el VIH?"> VIH</a> virus infecta las células inmunes humanas , allanando el camino para que las estrategias que impiden dicha infección .</p><p> "Hacer que los movimientos de VIH visible para que podemos seguir, en tiempo real , cómo las proteínas de superficie en el virus se comportan con suerte nos dirán lo que necesitamos saber para evitar la fusión con células humanas - si se puede evitar la entrada del virus del VIH en las células inmunes , que han ganado " , explica el Dr. Blanchard .</p><p> En su estudio , el Dr. Blanchard y sus colegas describen cómo crearon moléculas fluorescentes, que se refiere como " balizas ", y les presentó a la cubierta exterior del virus VIH - llamado el "sobre ".</p><p> Luego modificaron una técnica llamada fluorescencia la transferencia de energía de resonancia ( smFRET ) de imágenes de una sola molécula de ver dos de las balizas .</p><p> Este método de imagen utiliza la luz fluorescente para medir la distancia viajan las partículas virales. En este estudio, el equipo fue capaz de medir distancias - a una mil millonésima de pulgada - entre las dos balizas , que iluminaban en marcha en diferentes colores. El equipo era entonces capaz de detectar en tiempo real cambio de forma del virus como las dos balizas movieron .</p><p> Utilizando esta tecnología, los investigadores fueron capaces de analizar los movimientos de proteínas de la envoltura - gp120 y gp41 , conocidos como " trímeros " - en la superficie del virus VIH .</p><p> Tales proteínas son importantes en permitir que el virus del VIH para infectar células humanas que llevan las proteínas del receptor CD4 - las proteínas que ayudan VIH en la unión a una célula. Los investigadores explican que estas proteínas " se abren como una flor " cuando CD4 está presente , revelando una subunidad gp41 .</p><h2> Observación de las proteínas en el virus VIH "baile"</h2><p> En observando los movimientos de las proteínas de la envoltura , los investigadores encontraron que las proteínas gp120 cambian de forma continua, y que el movimiento de cada proteína era "similar" y " distinto ", tanto en el momento y la naturaleza.</p><p> "Esto responde a la primera gran pregunta de cómo se activa la apertura del trimer sobre, " dice el Dr. Blanchard . " Muchos científicos creen que las partículas permanecen en una conformación hasta que vienen a través de una célula CD4 -positivas Pero vimos que las proteínas bailan cuando hay CD4 estuvo presente - . Que cambien la forma todo el tiempo. "</p><p> En la introducción de CD4 sintética para el virus , encontraron que algunos de los anticuerpos que contenía reducido la eficacia de la proteína gp120 , es decir, la capacidad del virus VIH para infectar las células inmunes humanas se redujo .</p><p> El equipo dice que fue testigo de resultados similares cuando se presentó una pequeña molécula para el virus , que ahora está siendo probado por su eficacia en la prevención de la infección por VIH .</p><p> Al comentar sobre los hallazgos del equipo , el Dr. Blanchard dice:</p><blockquote><p> " El resultado práctico de esta tecnología es que podemos empezar a entender cómo el sistema biológico se mueve . Hasta ahora hemos detectado tres conformaciones diferentes del trimer sobre. Estamos trabajando ahora para mejorar la tecnología para lograr la precisión de imagen que necesitamos para tomar terapias eficaces en términos generales ".</p></blockquote><h2> Un ' gran avance para la ciencia '</h2><p> En otro estudio publicado recientemente en la revista Nature, un equipo liderado por investigadores del Instituto Nacional de Alergias y Enfermedades Infecciosas fueron capaces de ver una estructura 3D de una de las conformaciones mencionados utilizando cristalografía de rayos X .</p><p> " Los anticuerpos utilizados en el estudio de la cristalografía son los que hemos observado para detener la danza de las proteínas de la envoltura del VIH , empujando el conjunto trimer a un estado de reposo del suelo , " dice el Dr. Blanchard .</p><p> " Este hormigón , imagen atómica resolución de lo que la maquinaria antes de la fusión se parece y donde estos anticuerpos se unen ofrece un importante paso adelante para entender la biología del VIH . "</p><p> Añade que en futuras investigaciones , tanto el smFRET y métodos de cristalografía de rayos X se pueden usar en sincronía para mejorar la comprensión de las funciones de las proteínas de superficie del VIH a través de análisis de sus movimientos .</p><p> " El enfoque es realmente un gran avance para la ciencia porque la mayor parte de investigación se realiza en un tubo de ensayo , donde miles de millones de moléculas están presentes , todos se comportan de forma independiente. Es muy difícil extraer información directa sobre estos tipos de movimientos de observaciones indirectas , como las que no utilizan la tecnología de imagen " , dice el Dr. Blanchard .</p><p> "El enfoque de una sola molécula permite , , información en tiempo real interpretable práctico para obtenerse acerca de los procesos moleculares en sistemas biológicos complejos . "</p><p> Medical News Today informó recientemente en un estudio que afirma tener<a href="/items/view/14678" title=" "> identificado la fuente de la pandemia del VIH</a> .</p> ',
'title_es' => ' Los científicos miran proteínas se mueven en la superficie del virus del VIH en tiempo real',
'time_es' => '1434457960',
'translated_es' => '1'
)
)
$temp = object(simple_html_dom) {
root => object(simple_html_dom_node) {}
nodes => array(
(int) 0 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 1 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 2 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 3 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 4 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 5 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 6 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 7 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 8 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 9 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 10 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 11 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 12 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 13 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 14 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 15 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 16 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 17 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 18 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 19 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 20 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 21 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 22 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 23 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 24 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 25 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 26 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 27 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 28 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 29 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 30 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 31 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 32 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 33 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 34 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 35 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 36 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 37 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 38 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 39 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 40 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 41 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 42 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 43 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 44 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 45 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 46 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 47 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 48 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 49 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 50 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 51 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 52 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 53 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 54 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 55 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 56 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 57 => object(simple_html_dom_node) {},
(int) 58 => object(simple_html_dom_node) {}
)
callback => null
lowercase => true
original_size => (int) 6022
size => (int) 6022
_charset => 'UTF-8'
_target_charset => 'UTF-8'
default_span_text => ''
}
$value = object(simple_html_dom_node) {
nodetype => (int) 1
tag => 'a'
attr => array(
'href' => '/items/view/14678',
'title' => ''
)
children => array()
nodes => array(
(int) 0 => object(simple_html_dom_node) {}
)
parent => object(simple_html_dom_node) {}
_ => array(
(int) 0 => (int) 55,
(int) 2 => array(
[maximum depth reached]
),
(int) 3 => array(
[maximum depth reached]
),
(int) 7 => '',
(int) 1 => (int) 57
)
tag_start => (int) 5930
}
$ttemp = array()
ItemsController::view() - APP/Controller/ItemsController.php, line 27
ReflectionMethod::invokeArgs() - [internal], line ??
Controller::invokeAction() - CORE/Cake/Controller/Controller.php, line 490
Dispatcher::_invoke() - CORE/Cake/Routing/Dispatcher.php, line 187
Dispatcher::dispatch() - CORE/Cake/Routing/Dispatcher.php, line 162
[main] - APP/webroot/index.php, line 109
Wissenschaftler beobachten Proteine bewegen auf der Oberfläche des HIV-Virus in Echtzeit
Wissenschaftler beobachten Proteine bewegen auf der Oberfläche des HIV-Virus in Echtzeit
In einer neuen Studie in der Zeitschrift Science veröffentlicht wurde, zeigen die Forscher, dass - zum ersten Mal - sie Technologien, die sie zu sehen, wie HIV-Proteine zu bewegen auf der Oberfläche des Virus ermöglichen erstellt haben .
Die Fähigkeit, Proteine auf der Oberfläche des HIV-Virus Umziehen zuschauen kann Licht auf, wie das Virus die menschliche Immunzellen zu vergießen und zu Strategien, die eine solche Infektion zu verhindern.
Das Forscherteam , darunter Co-Lead Autor Dr. Scott Blanchard von Weill Cornell Medical College in New York , NY, sagt der Entdeckung könnte Licht auf, wie die HIV Virus infiziert menschliche Immunzellen , den Weg für Strategien, die eine solche Infektion zu verhindern.
"Making die Bewegungen der HIV sichtbar , damit wir folgen können , in Echtzeit , wie Oberflächenproteine des Virus verhalten wird hoffentlich sagen uns, was wir wissen müssen , um die Fusion mit menschlichen Zellen zu vermeiden - wenn Sie können virale Eintritt von HIV in verhindern Immunzellen , die Sie gewonnen haben ", erklärt Dr. Blanchard .
In ihrer Studie , Dr. Blanchard und Kollegen beschreiben, wie sie fluoreszierende Moleküle , bezeichnet als geschaffen "Leuchttürme ", und führte sie in die äußere Hülle des HIV-Virus - " . Envelope " genannt
Sie modifizierten dann eine Technik namens Einzelmolekülfluoreszenzresonanzenergietransfer( smFRET ) Bildgebung zu zwei der Baken zu beobachten.
Diese bildgebenden Verfahren verwendet Fluoreszenzlicht , um den Abstand Viruspartikel reisen zu messen. In dieser Studie konnte das Team um Entfernungen zu messen - bis zu einer Milliardstel von einem Zoll - zwischen den beiden Kennleuchten , die in verschiedenen Farben - beleuchtet. Das Team war dann in der Lage, Echtzeit- Form - Verschiebung des Virus zu erkennen , wie die beiden Baken bewegt .
Mit dieser Technik konnten die Forscher die Analyse der Bewegungen der Hüllproteine - auf der Oberfläche des HIV-Virus - gp120 und gp41 , als " Trimere " bekannt.
Solche Proteine sind in so dass der HIV-Virus an menschliche Zellen , die CD4-Rezeptor -Proteine tragen infizieren wichtig - die Proteine, die in HIV -Bindung an eine Zelle zu unterstützen. Die Forscher erklären , dass diese Proteine " zu öffnen wie eine Blume ", wenn CD4 vorhanden ist, enthüllt ein gp41 -Untereinheit.
Beobachten Proteine auf dem HIV-Virus "Tanz"
Auf beobachtete die Bewegungen der Hüllproteine , fanden die Forscher , dass die gp120 -Proteine kontinuierlich zu gestalten Schieber, und diese Bewegung jedes Protein " ähnlich " und " deutliche " und Zeitpunkt Natur.
"Das beantwortet die erste große Frage, wie Öffnung des Umschlags Trimer ausgelöst wird ", sagt Dr. Blanchard . " Viele Wissenschaftler glauben, dass die Partikel bleiben in einer Konformation , bis sie über eine CD4-positive Zellen kommen Aber wir sahen , dass die Proteine zu tanzen , wenn kein CD4 vorhanden war - . . Sie ihre Form verändern die ganze Zeit "
Über die Einführung der synthetischen CD4 an das Virus , stellten sie fest , daß einige der darin enthaltenen Antikörper die Wirksamkeit des gp120 -Proteins reduziert , was bedeutet, die Fähigkeit des HIV -Virus auf menschliche Immunzellen zu infizieren reduziert wurde .
Das Team sagt, dass sie Zeuge ähnliche Ergebnisse , wenn sie ein kleines Molekül mit dem Virus , der aber jetzt für seine Wirksamkeit bei der HIV-Infektion zu verhindern getestet eingeführt .
Kommentierte Ergebnisse Teams, sagt Dr. Blanchard :
" Das praktische Ergebnis dieser Technologie ist, dass wir beginnen können, zu verstehen, wie das biologische System bewegt . Bisher haben wir drei verschiedene Konformationen des Umschlags Trimer erkannt haben . Wir arbeiten zur Verbesserung der Technologie , um die Abbildungsgenauigkeit wir brauchen, um zu erreichen breit wirksamen Therapien. "
A ' Durchbruch für die Wissenschaft "
In einer weiteren Studie, die kürzlich in der Zeitschrift Nature veröffentlicht wurde, waren ein Team von Wissenschaftlern aus dem Nationalen Institut für Allergien und Infektionskrankheiten führte der Lage, eine 3D-Struktur von einem der oben genannten Konformationen mittels Röntgenkristallographie anzuzeigen.
" Die in der Kristallographie Studie verwendeten Antikörper sind diejenigen, die wir beobachtet, um den Tanz der HIV -Hüllproteine zu stoppen, drücken Sie die Trimer -Baugruppe in einem ruhenden , Grundzustand ", sagt Dr. Blanchard .
" Dieser Beton, atomarer Auflösung Bild davon, was die Vor- Fusionsmaschinerie aussieht und wo diese Antikörper binden stellt einen wichtigen Schritt für das Verständnis der HIV- Biologie. "
Er fügt hinzu , dass in Zukunft Forschung, sowohl die smFRET und Röntgenkristallographie Methoden können in sync verwendet, um das Verständnis der Funktionen der HIV Oberfläche Proteine durch ihre Bewegungen die Analyse zu verbessern.
"Der Ansatz ist wirklich ein Durchbruch für die Wissenschaft , weil die meisten der Forschung wird in einem Reagenzglas , wo Milliarden von Molekülen vorhanden sind, alle unabhängig verhalten getan . Es ist sehr schwierig, direkte Informationen über diese Arten von Bewegungen aus indirekten Beobachtungen , wie diejenigen, Extrakt, verwenden Sie keine Imaging-Technologie ", sagt Dr. Blanchard .
" Die Einzelmolekül- Ansatz ermöglicht es praktisch, interpretierbar , Echtzeit-Informationen über molekulare Prozesse in komplexen biologischen Systemen gewonnen werden. "
Medical News Today berichtete kürzlich über eine Studie , die behaupten, haben identifiziert die Quelle des HIV-Pandemie .
