Forscher haben herausgefunden , dass die Melanopsin Pigment im Auge ist potenziell zu leuchten als sein berühmter Kollege Rhodopsin , das Pigment, das für Nachtsicht ermöglicht empfindlicher.
Seit mehr als zwei Jahren haben die Mitarbeiter des Labors für Computational Photochemistry and Photobiology ( LCPP ) in Ohio Bowling Green State University ( BGSU ) , wurde untersucht Melanopsin , eine Netzhaut Pigment in der Lage, Erfassen von Licht Veränderungen in der Umwelt , Information des Nervensystems und Synchronisierung mit der Tag / Nacht- Rhythmus. Die meisten der Studie komplexe Berechnungen wurden auf leistungsfähigste Supercomputer -Cluster an der Ohio Supercomputer Center (OSC) durchgeführt.
Die Forschung vor kurzem in den Proceedings of the National Academy of Sciences USA erschien , in einem Artikel von Arieh Warshel , Ph.D., von der University of Southern California bearbeitet . Warshel und zwei andere Chemiker erhielt den 2013 Nobelpreis für Chemie für die Entwicklung von Multiskalenmodelle für komplexe chemische Systeme , die gleichen Techniken, die bei der Durchführung der BGSU Studie verwendet wurden, " Vergleich der Isomerisierung Mechanismen der menschlichen Melanopsin und Wirbellosen und Wirbeltieren Rhodopsine . "
" Die Netzhaut der Augen von Wirbeltieren , einschließlich der Menschen , ist das leistungsfähigste Lichtdetektor , die wir kennen ", erklärt Massimo Olivucci , Ph.D., ein Forschungs-Professor für Chemie und Direktor des LCPP im Center for Photochemische Wissenschaften BGSU . " Im menschlichen Auge wird Licht, das durch die Linse auf die Netzhaut , wo es ein Bild erzeugt für ein Mosaik von Photorezeptorzellen , die Informationen von der Umgebung zu der Sehrinde des Gehirns übertragen projiziert. In extrem schlechten Beleuchtungsbedingungen , wie beispielsweise diejenigen von eine hochkarätig besetzte Nacht oder Meerestiefen , ist die Netzhaut in der Lage, Intensitäten entsprechend nur wenigen Photonen , die unteilbaren Einheiten des Lichts wahrnehmen . durch spezialisierte Photorezeptorzellen , die eine lichtempfindliche Pigment namens Rhodopsin Solche extremen Empfindlichkeit ist . "
Lange Zeit ging man davon aus , dass die menschliche Netzhaut enthielt nur Lichtsinneszellen bei schwachem Licht und bei Tageslicht sehen zu spezialisiert , nach Olivucci . Jedoch ergab neuere Studien die Existenz einer kleinen Anzahl von eigenempfindlichenNervenzellen , die nicht visuellen Lichtantworten zu regulieren. Diese Zellen enthalten ein Rhodopsin-ähnlichen Protein namens Melanopsin , die eine Rolle bei der Regulation der unbewusste visuelle Reflexe und in der Synchronisation des körpereigenen Reaktionen auf die Morgen- / Abenddämmerung Zyklus , wie Tagesrhythmus oder der bekannten spielt " innere Uhr ", durch eine Verfahren photoentrainment bekannt.
Die Tatsache, dass die melanopsinhaltigen Dichte im Wirbeltier Retina 10,000 mal niedriger als die von Rhodopsin Dichte , und dass in Bezug auf die optische Photorezeptoren , die melanopsinhaltigen enthaltenden Zellen einzufangen Million - fach weniger Photonen , legt nahe, dass melanopsinhaltigen kann empfindlicher als Rhodopsin . Das Verständnis des Mechanismus, der diese höhere Lichtempfindlichkeit ermöglicht scheint eine Voraussetzung für die Entwicklung neuer Technologien zu sein .
Sowohl Rhodopsin und melanopsinhaltigen sind Proteine , die ein Derivat von Vitamin A, die als "Antenne " für den Photonennachweis dient . Wenn ein Photon erfasst wird, werden die Proteine in einem aktivierten Zustand durch eine photochemische Umwandlung , was letztendlich zu einem Signal, das zum Gehirn gesendet werden . So auf der molekularen Ebene ist die visuelle Empfindlichkeit das Ergebnis eines Kompromisses zwischen zwei Faktoren : Lichtaktivierung und thermisches Rauschen . Es wird derzeit angenommen , dass das Licht - Aktivierungseffizienz (dh die Anzahl von Aktivierungsereignissen relativ zu der Gesamtzahl der detektierten Photonen ) kann auf die Basisgeschwindigkeit des chemischen Umwandlung zusammenhängen. Andererseits wird das thermische Rauschen hängt von der Anzahl von Aktivierungsereignissen durch Umgebungskörpertemperaturin der Abwesenheit von Photonendetektions ausgelöst .
" Das Verständnis der Mechanismus, der diese scheinbar erstaunliche Lichtempfindlichkeit Melanopsin kann neue Wege bei der Untersuchung der Evolution der Lichtrezeptoren in Wirbeltieren und wiederum die molekularen Grundlagen von Krankheiten , wie zum Beispiel eröffnen bestimmt " Saison beeinflussen Erkrankungen ", sagte Olivucci . " Darüber hinaus bietet sie ein Modell für die Entwicklung von Unter nanoskaligen Sensoren nähern die Empfindlichkeit eines Einzelphotonen . "
Aus diesem Grund ist die LCPP Gruppe - die Zusammenarbeit mit Francesca Fanelli , Ph.D., von der italienischen Università di Modena e Reggio Emilia - hat die von Warshel und seine Kollegen entwickelten Methodik zur Computermodellen des menschlichen Melanopsin , Rinderrhodopsin und Tintenfisch zu konstruieren Rhodopsin . Die Modelle wurden von BGSU wissenschaftlicher Mitarbeiter Samer Gozem , Ph.D., BGSU Doktorand Besuch Silvia Rinaldi , der jetzt seine Promotion abgeschlossen , und der Besuch wissenschaftlicher Mitarbeiter Federico Melaccio , Ph.D. gebaut - Sowohl den Besuch aus der italienischen Università di Siena . Die Modelle wurden verwendet , um die Aktivierung der Pigmente zu untersuchen und zeigen, dass melanopsinhaltigen Lichtaktivierung ist die schnellste, und seine thermische Aktivierung ist das langsamste , das für eine maximale Lichtempfindlichkeiterwartet wurde.
Die Computermodelle der menschlichen Melanopsin und Rinder und Tintenfisch Rhodopsine , bieten weitere Unterstützung für eine Theorie von der LCPP Gruppe in der Ausgabe von Science Magazine September 2012 , die die Korrelation zwischen thermischem Rauschen und Farbeindruck erklärt berichtet , ein Konzept, zunächst von den Briten vorgeschlagen Neuro Horace Barlow 1957 Barlow für das Vorliegen einer Verbindung zwischen der Farbe des von dem Sensor und seiner thermischen Rauschen angesehen und festgestellt, dass der minimal mögliche thermische Rauschen wird erreicht, wenn die Absorption von Licht hat eine Wellenlänge von etwa 470 Nanometern , die entspricht blaues Licht.
" Diese Wellenlänge und entsprechende bläuliche Farbe der Wellenlänge , die beobachtet und im Labor simuliert LCPP hat übereinstimmt ", sagte Olivucci . " In der Tat, unsere Berechnungen zeigen auch, daß eine Verschiebung von blau zu noch kürzeren Wellenlängen ( dh Indigo und Violett ) wird zu einer Umkehrung des Trends und eine Erhöhung des thermischen Rauschens zu den höheren Ebenen für eine rote Farbe. Daher melanopsinhaltigen gesehen führen kann durch die biologische Evolution ausgewählt wurden , um genau an der Grenze zwischen zwei gegenläufige Trends stehen, um die Lichtempfindlichkeit zu maximieren. "
Die Melanopsin Forschungsprojekt wurde gemeinsam von der BGSU Center for Photochemische Wissenschaften und der Hochschule der Künste finanziert