Warning (2): Wrong parameter count for str_replace() [APP/Controller/ItemsController.php, line 26]
$id = (int) 11127 $item = array( 'Item' => array( 'id' => '11127', 'link' => '/articles/282559.php', 'title' => 'Ebola virus protein offers potential drug target', 'date' => '2014-09-16 02:00:00', 'content' => ' <header>As our knowledge of the molecular structure of Ebola virus increases, so does our chance of preventing and treating the outbreaks of deadly hemorrhagic fever that it causes. Now, a new crystallography study from the US shows how a key Ebola protein - important for virus replication - could be a target for new drugs.</header><p>According to the World Health Organization (WHO), as of September 7th, the 2014 outbreak of <a href="/articles/280598.php" title="What is Ebola? How is Ebola contracted?" class="keywords">Ebola</a> virus disease in West Africa has claimed over 2,200 lives. The outbreak, which began in Guinea, has spread to Liberia, Nigeria, Senegal and Sierra Leone.</p><p>There is also another Ebola virus disease outbreak in the Democratic Republic of Congo (DRC), which WHO say is a <a href="/articles/281948.php">distinct and independent event</a>, involving Ebola strains not derived from the ones currently circulating in West Africa.</p><h2>Researchers used crystallography to obtain the structure of a key Ebola protein</h2><img src="medicalnewstoday_data/images/articles/282/282559/scientist-microscope.jpg" alt="Scientist microscope"><br>The researchers discovered that the Ebola nucleoprotein has a previously unknown tertiary fold, further examination of which may reveal how the virus assembles itself in infected cells.<p>In this new study, published in the journal Acta Crystallographica Section D, researchers from the University of Virginia (UVA) used crystallography to obtain the structure of a key protein of the Zaire strain of Ebola virus - the strain circulating in DRC.</p><p>Viruses are highly diverse entities - they have a much larger range of genomic structures than animals, plants and bacteria. Their proteins can be encoded in DNA, RNA or both, and the structures of these and how they operate also varies widely.</p><p>Like many of its relatives, the Ebola virus has a negative-sense, single-stranded RNA that encodes seven different proteins. One of these proteins is the nucleoprotein and is of interest because it interacts with the viral genome.</p><p>Scientists have managed to determine the atomic structure of five of the seven Ebola proteins - nucleoprotein is not one of them, although nucleoproteins from other viruses have been analyzed.</p><h2>The structure of Ebola nucleoprotein is unique</h2><p>For the study, the researchers engineered a form of E. coli to produce the Ebola nucleoprotein. This allowed them to crystallize and determine the atomic structure of the protein's "C-terminal domain," which spans a location they identify as amino-acid "residues 641 to 739."</p><p>There is keen interest in this part of the protein because evidence suggests it is involved in transcribing the genetic instructions for the virus to assemble itself inside host cells.</p><p>Using X-ray crystallography, the UVA team, led by virologist Dr. Dan Engel and structural biologist Dr. Zygmunt Derewenda, found that the Ebola nucleoprotein has a previously unknown tertiary fold, further examination of which may well reveal precisely how the virus assembles itself in infected cells.</p><p>They believe the structural details they have discovered about this part of the protein could lead to new anti-viral drugs that stop Ebola infection in humans, as Dr. Derewenda explains:</p><blockquote><p>"The structure is unique in the RNA virus world. It is not found in viruses that cause <a href="/articles/15107.php" title="What is flu? What is influenza? What are the symptoms of flu?" class="keywords">influenza</a>, <a href="/articles/181980.php" title="What is rabies? What causes rabies?" class="keywords">rabies</a> or other diseases."</p></blockquote><p>This study is an example of researching ways to fight a virus by looking for targets in the virus itself. However, the severity of a viral infection is not only due to the virus, but also to the immune system's response.</p><p>In July 2014, researchers led by the University of Washington in Seattle suggested <a href="/articles/279921.php">tackling the immune response to the influenza virus</a> might be a better way to reduce illness severity. Using mice, they looked for genes that are turned on by avian <a href="/articles/15107.php" title="What is flu? What is influenza? What are the symptoms of flu?" class="keywords">flu</a>.</p> ', 'translated' => '1', 'time' => '1425259971', 'title_de' => ' Ebola-Virus -Protein bietet potenziellen Target', 'content_de' => ' <header> Da unser Wissen über die molekulare Struktur des Ebola-Virus steigt auch unsere Chance, Prävention und Behandlung der Ausbrüche der tödlichen hämorrhagischen Fieber, das sie verursacht. Nun, eine neue Studie Kristallographie aus den USA zeigt, wie ein Schlüssel Ebola Protein - wichtig für die Virusreplikation - könnte ein Ziel für neue Medikamente.</header><p> Nach Angaben der Weltgesundheitsorganisation (WHO ) , als der 7. September 2014 Ausbruch<a href="#" title=" Was ist Ebola ? Wie wird Ebola Vertrag ?"> Ebola</a> Viruserkrankung in Westafrika hat über 2.200 Menschen das Leben gekostet . Der Ausbruch , der in Guinea begann, hat nach Liberia , Nigeria, Senegal und Sierra Leone zu verbreiten.</p><p> Es gibt auch eine andere Ebolafieber -Ausbruch in der Demokratischen Republik Kongo (DRK) , die WHO sagen, ist eine<a href="/items/view/11133" title=" "> getrennt und unabhängig Ereignis</a> , Mit Ebola -Stämme nicht von denen, die zur Zeit in Westafrika zirkulierenden abgeleitet .</p><h2> Die Forscher verwendeten Kristallographie , um die Struktur eines Schlüssel Ebola Protein zu erhalten</h2><img src="/images/articles/282/282559/scientist-microscope.jpg" alt=" Wissenschaftler Mikroskop"><br> Die Forscher entdeckten , dass die Ebola Nukleoprotein hat eine bisher unbekannte tertiären fach, weitere Prüfung davon kann sich herausstellen , wie das Virus sammelt sich in infizierten Zellen .<p> In dieser neuen Studie in der Zeitschrift Acta Crystallographica Abschnitt D veröffentlicht , Forscher von der University of Virginia (UVA) verwendet Kristallographie , um die Struktur eines Schlüsselprotein des Zaire -Stamm von Ebola-Virus zu erhalten - die Belastung Umlauf in der Demokratischen Republik Kongo .</p><p> Viren sind sehr unterschiedlich Einheiten - sie haben eine viel größere Auswahl an genomischen Strukturen als Tiere, Pflanzen und Bakterien. Ihre Proteine können in DNA , RNA oder beides, und die Strukturen dieser und wie sie funktionieren codiert werden ebenfalls sehr unterschiedlich.</p><p> Wie viele seiner Verwandten , hat das Ebola-Virus negativ -sense , einzelsträngige RNA , die sieben verschiedene Proteine kodiert . Eines dieser Proteine ist das Nukleoprotein und ist von Interesse , weil es mit dem viralen Genom interagiert.</p><p> Wissenschaftler haben es geschafft, die atomare Struktur von fünf der sieben Ebola Proteinen zu bestimmen - Nukleoprotein ist einer von ihnen, obwohl Nukleoproteine von anderen Viren analysiert.</p><h2> Die Struktur des Ebola Nukleoprotein ist einzigartig</h2><p> Für die Studie, die Forscher entwickelt, eine Form von E. coli , das Ebola Nukleoprotein produzieren . Damit konnten sie kristallisieren und bestimmen die atomare Struktur von " C-terminalen Domäne " des Proteins , die eine Position erstreckt sie sich identifizieren , wie Aminosäure " Reste 641 bis 739. "</p><p> Es besteht großes Interesse an diesem Teil des Proteins , da Hinweise darauf, sie in Transkription der genetischen Anweisungen für das Virus , sich innerhalb von Wirtszellen zusammen beteiligt.</p><p> Mit Hilfe der Röntgenkristallographie , die UVA- Team, angeführt von der Virologe Dr. Dan Engel und Strukturbiologe Dr. Zygmunt Derewenda führte , ergab, dass die Ebola Nukleoprotein hat eine bisher unbekannte tertiären fach, eine weitere Untersuchung von denen auch genau zeigen, wie das Virus selbst montiert in infizierten Zellen .</p><p> Sie glauben, dass die strukturellen Details, die sie zu diesem Teil des Proteins entdeckt haben, könnte zu neuen antiviralen Medikamenten , die Ebola -Infektion beim Menschen zu stoppen, als Dr. Derewenda erklärt führen :</p><blockquote><p> " Die Struktur ist in der RNA-Virus weltweit einzigartig. Es ist nicht in Viren, die dazu führen, gefunden<a href="#" title=" Was ist Grippe? Was ist Influenza ? Was sind die Symptome der Grippe ?"> Grippe</a> .<a href="#" title=" Was ist Tollwut ? Was sind die Ursachen der Tollwut ?"> Tollwut</a> oder anderen Krankheiten. "</p></blockquote><p> Diese Studie ist ein Beispiel für die Erforschung Möglichkeiten, um ein Virus durch die Suche nach Zielen in der Virus selbst zu kämpfen. Jedoch ist das Ausmaß einer viralen Infektion nicht nur aufgrund des Virus, sondern auch die Reaktion des Immunsystems .</p><p> Im Juli 2014 führte die Forscher von der University of Washington in Seattle vorgeschlagen<a href="/items/view/4262" title=" "> Bekämpfung der Immunantwort auf die Influenza-Virus</a> könnte eine bessere Möglichkeit, Krankheitsschwere zu reduzieren. Nach Genen, die an der von Geflügel gedreht werden mit Mäusen , sahen sie<a href="#" title=" Was ist Grippe? Was ist Influenza ? Was sind die Symptome der Grippe ?"> Grippe</a> .</p> ', 'content_es' => ' <header> A medida que nuestro conocimiento de la estructura molecular del virus aumenta Ébola , también lo hace nuestra oportunidad de prevenir y tratar los brotes de fiebre hemorrágica mortal que causa. Ahora, un nuevo estudio de la cristalografía de los EE.UU. muestra cómo una proteína clave Ebola - importante para la replicación del virus - podría ser un objetivo para nuevos fármacos .</header><p> Según la Organización Mundial de la Salud (OMS ) , a partir del 7 de septiembre, el 2014 brote de<a href="#" title=" ¿Cuál es el Ébola ? ¿Cómo se contrae el Ébola ?"> Ébola</a> enfermedad del virus en África Occidental se ha cobrado más de 2.200 vidas. El brote, que comenzó en Guinea, se ha extendido a Liberia , Nigeria , Senegal y Sierra Leona.</p><p> También hay otro brote de la enfermedad del virus del Ebola en la República Democrática del Congo (RDC ), que la OMS dice es un<a href="/items/view/11133" title=" "> evento distinta e independiente</a> , Con la participación de Ebola no cepas derivadas de los que actualmente circulan en el África occidental.</p><h2> Los investigadores utilizaron cristalografía para obtener la estructura de una proteína clave Ebola</h2><img src="/images/articles/282/282559/scientist-microscope.jpg" alt=" microscopio Científico"><br> Los investigadores descubrieron que el Ébola nucleoproteína tiene un pliegue terciario previamente desconocido , un examen más detenido de los cuales pueden revelar cómo el virus se reúne en sí en las células infectadas .<p> En este nuevo estudio, publicado en la revista Acta Crystallographica Sección D , los investigadores de la Universidad de Virginia (UVA ) utilizaron cristalografía para obtener la estructura de una proteína clave de la cepa del virus del Ébola Zaire - la cepa que circula en la RDC.</p><p> Los virus son muy diversas entidades - que tienen una gama mucho más amplia de estructuras genómicas que animales, plantas y bacterias. Sus proteínas pueden ser codificados en el ADN, ARN o ambos, y las estructuras de estos y cómo operan también varía ampliamente .</p><p> Como muchos de sus parientes , el virus Ebola tiene un sentido negativo , ARN monocatenario que codifica siete proteínas diferentes . Una de estas proteínas es la nucleoproteína y es de interés, ya que interactúa con el genoma viral.</p><p> Los científicos han logrado determinar la estructura atómica de cinco de las siete proteínas de Ébola - nucleoproteína no es uno de ellos , aunque se han analizado nucleoproteínas de otros virus .</p><h2> La estructura de nucleoproteína del Ébola es único</h2><p> Para el estudio, los investigadores diseñaron una forma de E. coli para producir la nucleoproteína del Ébola . Esto les permitió cristalizan y determinar la estructura atómica de " dominio C -terminal " de la proteína que se extiende por una zona que ellos identifican como amino - ácido " los residuos 641 a 739. "</p><p> Existe gran interés en esta parte de la proteína porque la evidencia sugiere que está involucrado en la transcripción de las instrucciones genéticas para el virus de montar en sí dentro de las células huésped .</p><p> El uso de la cristalografía de rayos X , el equipo de rayos UVA , dirigido por el virólogo Dr. Dan Engel y biólogo estructural Dr. Zygmunt Derewenda , encontró que el Ébola nucleoproteína tiene un pliegue terciario previamente desconocido , un examen más detenido de los cuales bien pueden revelar con precisión cómo el virus se reúne en sí en las células infectadas .</p><p> Ellos creen que los detalles estructurales que han descubierto acerca de esta parte de la proteína podrían conducir a nuevos medicamentos antivirales que detienen la infección del Ébola en los seres humanos , como explica el Dr. Derewenda :</p><blockquote><p> " La estructura es única en el mundo virus de ARN. No se encuentra en los virus que causan<a href="#" title=" ¿Qué es la gripe ? ¿Qué es la influenza ? ¿Cuáles son los síntomas de la gripe?"> influenza</a> ,<a href="#" title=" ¿Qué es la rabia? ¿Qué causa la rabia?"> rabia</a> u otras enfermedades ".</p></blockquote><p> Este estudio es un ejemplo de la investigación de formas de luchar contra un virus mediante la búsqueda de objetivos en el propio virus. Sin embargo , la gravedad de una infección viral no es sólo debido al virus , sino también a la respuesta del sistema inmune.</p><p> En julio de 2014, los investigadores dirigidos por la Universidad de Washington en Seattle sugirieron<a href="/items/view/4262" title=" "> hacer frente a la respuesta inmune al virus de la gripe</a> podría ser una mejor manera de reducir la gravedad de la enfermedad . Utilizando ratones , buscaron los genes que están activados por aviar<a href="#" title=" ¿Qué es la gripe ? ¿Qué es la influenza ? ¿Cuáles son los síntomas de la gripe?"> gripe</a> .</p> ', 'title_es' => ' Proteína del virus Ébola ofrece posible objetivo de drogas', 'time_es' => '1428876228', 'translated_es' => '1' ) ) $temp = object(simple_html_dom) { root => object(simple_html_dom_node) {} nodes => array( (int) 0 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 1 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 2 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 3 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 4 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 5 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 6 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 7 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 8 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 9 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 10 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 11 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 12 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 13 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 14 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 15 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 16 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 17 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 18 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 19 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 20 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 21 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 22 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 23 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 24 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 25 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 26 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 27 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 28 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 29 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 30 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 31 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 32 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 33 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 34 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 35 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 36 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 37 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 38 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 39 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 40 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 41 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 42 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 43 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 44 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 45 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 46 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 47 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 48 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 49 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 50 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 51 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 52 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 53 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 54 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 55 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 56 => object(simple_html_dom_node) {} ) callback => null lowercase => true original_size => (int) 4779 size => (int) 4779 _charset => 'UTF-8' _target_charset => 'UTF-8' default_span_text => '' } $value = object(simple_html_dom_node) { nodetype => (int) 1 tag => 'a' attr => array( 'href' => '/items/view/11133', 'title' => '' ) children => array() nodes => array( (int) 0 => object(simple_html_dom_node) {} ) parent => object(simple_html_dom_node) {} _ => array( (int) 0 => (int) 11, (int) 2 => array( [maximum depth reached] ), (int) 3 => array( [maximum depth reached] ), (int) 7 => '', (int) 1 => (int) 13 ) tag_start => (int) 850 }
str_replace - [internal], line ?? ItemsController::view() - APP/Controller/ItemsController.php, line 26 ReflectionMethod::invokeArgs() - [internal], line ?? Controller::invokeAction() - CORE/Cake/Controller/Controller.php, line 490 Dispatcher::_invoke() - CORE/Cake/Routing/Dispatcher.php, line 187 Dispatcher::dispatch() - CORE/Cake/Routing/Dispatcher.php, line 162 [main] - APP/webroot/index.php, line 109
Notice (8): Undefined index: Item [APP/Controller/ItemsController.php, line 27]
else {
$ttemp = $this->Item->findById(str_replace("/items/view/",$value->attr['href']));
if (($ttemp['Item']['id'])&&($ttemp['Item']['translated']==1)) {
$id = (int) 11127 $item = array( 'Item' => array( 'id' => '11127', 'link' => '/articles/282559.php', 'title' => 'Ebola virus protein offers potential drug target', 'date' => '2014-09-16 02:00:00', 'content' => ' <header>As our knowledge of the molecular structure of Ebola virus increases, so does our chance of preventing and treating the outbreaks of deadly hemorrhagic fever that it causes. Now, a new crystallography study from the US shows how a key Ebola protein - important for virus replication - could be a target for new drugs.</header><p>According to the World Health Organization (WHO), as of September 7th, the 2014 outbreak of <a href="/articles/280598.php" title="What is Ebola? How is Ebola contracted?" class="keywords">Ebola</a> virus disease in West Africa has claimed over 2,200 lives. The outbreak, which began in Guinea, has spread to Liberia, Nigeria, Senegal and Sierra Leone.</p><p>There is also another Ebola virus disease outbreak in the Democratic Republic of Congo (DRC), which WHO say is a <a href="/articles/281948.php">distinct and independent event</a>, involving Ebola strains not derived from the ones currently circulating in West Africa.</p><h2>Researchers used crystallography to obtain the structure of a key Ebola protein</h2><img src="medicalnewstoday_data/images/articles/282/282559/scientist-microscope.jpg" alt="Scientist microscope"><br>The researchers discovered that the Ebola nucleoprotein has a previously unknown tertiary fold, further examination of which may reveal how the virus assembles itself in infected cells.<p>In this new study, published in the journal Acta Crystallographica Section D, researchers from the University of Virginia (UVA) used crystallography to obtain the structure of a key protein of the Zaire strain of Ebola virus - the strain circulating in DRC.</p><p>Viruses are highly diverse entities - they have a much larger range of genomic structures than animals, plants and bacteria. Their proteins can be encoded in DNA, RNA or both, and the structures of these and how they operate also varies widely.</p><p>Like many of its relatives, the Ebola virus has a negative-sense, single-stranded RNA that encodes seven different proteins. One of these proteins is the nucleoprotein and is of interest because it interacts with the viral genome.</p><p>Scientists have managed to determine the atomic structure of five of the seven Ebola proteins - nucleoprotein is not one of them, although nucleoproteins from other viruses have been analyzed.</p><h2>The structure of Ebola nucleoprotein is unique</h2><p>For the study, the researchers engineered a form of E. coli to produce the Ebola nucleoprotein. This allowed them to crystallize and determine the atomic structure of the protein's "C-terminal domain," which spans a location they identify as amino-acid "residues 641 to 739."</p><p>There is keen interest in this part of the protein because evidence suggests it is involved in transcribing the genetic instructions for the virus to assemble itself inside host cells.</p><p>Using X-ray crystallography, the UVA team, led by virologist Dr. Dan Engel and structural biologist Dr. Zygmunt Derewenda, found that the Ebola nucleoprotein has a previously unknown tertiary fold, further examination of which may well reveal precisely how the virus assembles itself in infected cells.</p><p>They believe the structural details they have discovered about this part of the protein could lead to new anti-viral drugs that stop Ebola infection in humans, as Dr. Derewenda explains:</p><blockquote><p>"The structure is unique in the RNA virus world. It is not found in viruses that cause <a href="/articles/15107.php" title="What is flu? What is influenza? What are the symptoms of flu?" class="keywords">influenza</a>, <a href="/articles/181980.php" title="What is rabies? What causes rabies?" class="keywords">rabies</a> or other diseases."</p></blockquote><p>This study is an example of researching ways to fight a virus by looking for targets in the virus itself. However, the severity of a viral infection is not only due to the virus, but also to the immune system's response.</p><p>In July 2014, researchers led by the University of Washington in Seattle suggested <a href="/articles/279921.php">tackling the immune response to the influenza virus</a> might be a better way to reduce illness severity. Using mice, they looked for genes that are turned on by avian <a href="/articles/15107.php" title="What is flu? What is influenza? What are the symptoms of flu?" class="keywords">flu</a>.</p> ', 'translated' => '1', 'time' => '1425259971', 'title_de' => ' Ebola-Virus -Protein bietet potenziellen Target', 'content_de' => ' <header> Da unser Wissen über die molekulare Struktur des Ebola-Virus steigt auch unsere Chance, Prävention und Behandlung der Ausbrüche der tödlichen hämorrhagischen Fieber, das sie verursacht. Nun, eine neue Studie Kristallographie aus den USA zeigt, wie ein Schlüssel Ebola Protein - wichtig für die Virusreplikation - könnte ein Ziel für neue Medikamente.</header><p> Nach Angaben der Weltgesundheitsorganisation (WHO ) , als der 7. September 2014 Ausbruch<a href="#" title=" Was ist Ebola ? Wie wird Ebola Vertrag ?"> Ebola</a> Viruserkrankung in Westafrika hat über 2.200 Menschen das Leben gekostet . Der Ausbruch , der in Guinea begann, hat nach Liberia , Nigeria, Senegal und Sierra Leone zu verbreiten.</p><p> Es gibt auch eine andere Ebolafieber -Ausbruch in der Demokratischen Republik Kongo (DRK) , die WHO sagen, ist eine<a href="/items/view/11133" title=" "> getrennt und unabhängig Ereignis</a> , Mit Ebola -Stämme nicht von denen, die zur Zeit in Westafrika zirkulierenden abgeleitet .</p><h2> Die Forscher verwendeten Kristallographie , um die Struktur eines Schlüssel Ebola Protein zu erhalten</h2><img src="/images/articles/282/282559/scientist-microscope.jpg" alt=" Wissenschaftler Mikroskop"><br> Die Forscher entdeckten , dass die Ebola Nukleoprotein hat eine bisher unbekannte tertiären fach, weitere Prüfung davon kann sich herausstellen , wie das Virus sammelt sich in infizierten Zellen .<p> In dieser neuen Studie in der Zeitschrift Acta Crystallographica Abschnitt D veröffentlicht , Forscher von der University of Virginia (UVA) verwendet Kristallographie , um die Struktur eines Schlüsselprotein des Zaire -Stamm von Ebola-Virus zu erhalten - die Belastung Umlauf in der Demokratischen Republik Kongo .</p><p> Viren sind sehr unterschiedlich Einheiten - sie haben eine viel größere Auswahl an genomischen Strukturen als Tiere, Pflanzen und Bakterien. Ihre Proteine können in DNA , RNA oder beides, und die Strukturen dieser und wie sie funktionieren codiert werden ebenfalls sehr unterschiedlich.</p><p> Wie viele seiner Verwandten , hat das Ebola-Virus negativ -sense , einzelsträngige RNA , die sieben verschiedene Proteine kodiert . Eines dieser Proteine ist das Nukleoprotein und ist von Interesse , weil es mit dem viralen Genom interagiert.</p><p> Wissenschaftler haben es geschafft, die atomare Struktur von fünf der sieben Ebola Proteinen zu bestimmen - Nukleoprotein ist einer von ihnen, obwohl Nukleoproteine von anderen Viren analysiert.</p><h2> Die Struktur des Ebola Nukleoprotein ist einzigartig</h2><p> Für die Studie, die Forscher entwickelt, eine Form von E. coli , das Ebola Nukleoprotein produzieren . Damit konnten sie kristallisieren und bestimmen die atomare Struktur von " C-terminalen Domäne " des Proteins , die eine Position erstreckt sie sich identifizieren , wie Aminosäure " Reste 641 bis 739. "</p><p> Es besteht großes Interesse an diesem Teil des Proteins , da Hinweise darauf, sie in Transkription der genetischen Anweisungen für das Virus , sich innerhalb von Wirtszellen zusammen beteiligt.</p><p> Mit Hilfe der Röntgenkristallographie , die UVA- Team, angeführt von der Virologe Dr. Dan Engel und Strukturbiologe Dr. Zygmunt Derewenda führte , ergab, dass die Ebola Nukleoprotein hat eine bisher unbekannte tertiären fach, eine weitere Untersuchung von denen auch genau zeigen, wie das Virus selbst montiert in infizierten Zellen .</p><p> Sie glauben, dass die strukturellen Details, die sie zu diesem Teil des Proteins entdeckt haben, könnte zu neuen antiviralen Medikamenten , die Ebola -Infektion beim Menschen zu stoppen, als Dr. Derewenda erklärt führen :</p><blockquote><p> " Die Struktur ist in der RNA-Virus weltweit einzigartig. Es ist nicht in Viren, die dazu führen, gefunden<a href="#" title=" Was ist Grippe? Was ist Influenza ? Was sind die Symptome der Grippe ?"> Grippe</a> .<a href="#" title=" Was ist Tollwut ? Was sind die Ursachen der Tollwut ?"> Tollwut</a> oder anderen Krankheiten. "</p></blockquote><p> Diese Studie ist ein Beispiel für die Erforschung Möglichkeiten, um ein Virus durch die Suche nach Zielen in der Virus selbst zu kämpfen. Jedoch ist das Ausmaß einer viralen Infektion nicht nur aufgrund des Virus, sondern auch die Reaktion des Immunsystems .</p><p> Im Juli 2014 führte die Forscher von der University of Washington in Seattle vorgeschlagen<a href="/items/view/4262" title=" "> Bekämpfung der Immunantwort auf die Influenza-Virus</a> könnte eine bessere Möglichkeit, Krankheitsschwere zu reduzieren. Nach Genen, die an der von Geflügel gedreht werden mit Mäusen , sahen sie<a href="#" title=" Was ist Grippe? Was ist Influenza ? Was sind die Symptome der Grippe ?"> Grippe</a> .</p> ', 'content_es' => ' <header> A medida que nuestro conocimiento de la estructura molecular del virus aumenta Ébola , también lo hace nuestra oportunidad de prevenir y tratar los brotes de fiebre hemorrágica mortal que causa. Ahora, un nuevo estudio de la cristalografía de los EE.UU. muestra cómo una proteína clave Ebola - importante para la replicación del virus - podría ser un objetivo para nuevos fármacos .</header><p> Según la Organización Mundial de la Salud (OMS ) , a partir del 7 de septiembre, el 2014 brote de<a href="#" title=" ¿Cuál es el Ébola ? ¿Cómo se contrae el Ébola ?"> Ébola</a> enfermedad del virus en África Occidental se ha cobrado más de 2.200 vidas. El brote, que comenzó en Guinea, se ha extendido a Liberia , Nigeria , Senegal y Sierra Leona.</p><p> También hay otro brote de la enfermedad del virus del Ebola en la República Democrática del Congo (RDC ), que la OMS dice es un<a href="/items/view/11133" title=" "> evento distinta e independiente</a> , Con la participación de Ebola no cepas derivadas de los que actualmente circulan en el África occidental.</p><h2> Los investigadores utilizaron cristalografía para obtener la estructura de una proteína clave Ebola</h2><img src="/images/articles/282/282559/scientist-microscope.jpg" alt=" microscopio Científico"><br> Los investigadores descubrieron que el Ébola nucleoproteína tiene un pliegue terciario previamente desconocido , un examen más detenido de los cuales pueden revelar cómo el virus se reúne en sí en las células infectadas .<p> En este nuevo estudio, publicado en la revista Acta Crystallographica Sección D , los investigadores de la Universidad de Virginia (UVA ) utilizaron cristalografía para obtener la estructura de una proteína clave de la cepa del virus del Ébola Zaire - la cepa que circula en la RDC.</p><p> Los virus son muy diversas entidades - que tienen una gama mucho más amplia de estructuras genómicas que animales, plantas y bacterias. Sus proteínas pueden ser codificados en el ADN, ARN o ambos, y las estructuras de estos y cómo operan también varía ampliamente .</p><p> Como muchos de sus parientes , el virus Ebola tiene un sentido negativo , ARN monocatenario que codifica siete proteínas diferentes . Una de estas proteínas es la nucleoproteína y es de interés, ya que interactúa con el genoma viral.</p><p> Los científicos han logrado determinar la estructura atómica de cinco de las siete proteínas de Ébola - nucleoproteína no es uno de ellos , aunque se han analizado nucleoproteínas de otros virus .</p><h2> La estructura de nucleoproteína del Ébola es único</h2><p> Para el estudio, los investigadores diseñaron una forma de E. coli para producir la nucleoproteína del Ébola . Esto les permitió cristalizan y determinar la estructura atómica de " dominio C -terminal " de la proteína que se extiende por una zona que ellos identifican como amino - ácido " los residuos 641 a 739. "</p><p> Existe gran interés en esta parte de la proteína porque la evidencia sugiere que está involucrado en la transcripción de las instrucciones genéticas para el virus de montar en sí dentro de las células huésped .</p><p> El uso de la cristalografía de rayos X , el equipo de rayos UVA , dirigido por el virólogo Dr. Dan Engel y biólogo estructural Dr. Zygmunt Derewenda , encontró que el Ébola nucleoproteína tiene un pliegue terciario previamente desconocido , un examen más detenido de los cuales bien pueden revelar con precisión cómo el virus se reúne en sí en las células infectadas .</p><p> Ellos creen que los detalles estructurales que han descubierto acerca de esta parte de la proteína podrían conducir a nuevos medicamentos antivirales que detienen la infección del Ébola en los seres humanos , como explica el Dr. Derewenda :</p><blockquote><p> " La estructura es única en el mundo virus de ARN. No se encuentra en los virus que causan<a href="#" title=" ¿Qué es la gripe ? ¿Qué es la influenza ? ¿Cuáles son los síntomas de la gripe?"> influenza</a> ,<a href="#" title=" ¿Qué es la rabia? ¿Qué causa la rabia?"> rabia</a> u otras enfermedades ".</p></blockquote><p> Este estudio es un ejemplo de la investigación de formas de luchar contra un virus mediante la búsqueda de objetivos en el propio virus. Sin embargo , la gravedad de una infección viral no es sólo debido al virus , sino también a la respuesta del sistema inmune.</p><p> En julio de 2014, los investigadores dirigidos por la Universidad de Washington en Seattle sugirieron<a href="/items/view/4262" title=" "> hacer frente a la respuesta inmune al virus de la gripe</a> podría ser una mejor manera de reducir la gravedad de la enfermedad . Utilizando ratones , buscaron los genes que están activados por aviar<a href="#" title=" ¿Qué es la gripe ? ¿Qué es la influenza ? ¿Cuáles son los síntomas de la gripe?"> gripe</a> .</p> ', 'title_es' => ' Proteína del virus Ébola ofrece posible objetivo de drogas', 'time_es' => '1428876228', 'translated_es' => '1' ) ) $temp = object(simple_html_dom) { root => object(simple_html_dom_node) {} nodes => array( (int) 0 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 1 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 2 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 3 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 4 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 5 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 6 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 7 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 8 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 9 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 10 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 11 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 12 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 13 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 14 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 15 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 16 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 17 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 18 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 19 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 20 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 21 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 22 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 23 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 24 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 25 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 26 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 27 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 28 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 29 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 30 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 31 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 32 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 33 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 34 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 35 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 36 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 37 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 38 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 39 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 40 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 41 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 42 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 43 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 44 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 45 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 46 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 47 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 48 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 49 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 50 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 51 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 52 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 53 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 54 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 55 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 56 => object(simple_html_dom_node) {} ) callback => null lowercase => true original_size => (int) 4779 size => (int) 4779 _charset => 'UTF-8' _target_charset => 'UTF-8' default_span_text => '' } $value = object(simple_html_dom_node) { nodetype => (int) 1 tag => 'a' attr => array( 'href' => '/items/view/11133', 'title' => '' ) children => array() nodes => array( (int) 0 => object(simple_html_dom_node) {} ) parent => object(simple_html_dom_node) {} _ => array( (int) 0 => (int) 11, (int) 2 => array( [maximum depth reached] ), (int) 3 => array( [maximum depth reached] ), (int) 7 => '', (int) 1 => (int) 13 ) tag_start => (int) 850 } $ttemp = array()
ItemsController::view() - APP/Controller/ItemsController.php, line 27 ReflectionMethod::invokeArgs() - [internal], line ?? Controller::invokeAction() - CORE/Cake/Controller/Controller.php, line 490 Dispatcher::_invoke() - CORE/Cake/Routing/Dispatcher.php, line 187 Dispatcher::dispatch() - CORE/Cake/Routing/Dispatcher.php, line 162 [main] - APP/webroot/index.php, line 109
Warning (2): Wrong parameter count for str_replace() [APP/Controller/ItemsController.php, line 26]
$id = (int) 11127 $item = array( 'Item' => array( 'id' => '11127', 'link' => '/articles/282559.php', 'title' => 'Ebola virus protein offers potential drug target', 'date' => '2014-09-16 02:00:00', 'content' => ' <header>As our knowledge of the molecular structure of Ebola virus increases, so does our chance of preventing and treating the outbreaks of deadly hemorrhagic fever that it causes. Now, a new crystallography study from the US shows how a key Ebola protein - important for virus replication - could be a target for new drugs.</header><p>According to the World Health Organization (WHO), as of September 7th, the 2014 outbreak of <a href="/articles/280598.php" title="What is Ebola? How is Ebola contracted?" class="keywords">Ebola</a> virus disease in West Africa has claimed over 2,200 lives. The outbreak, which began in Guinea, has spread to Liberia, Nigeria, Senegal and Sierra Leone.</p><p>There is also another Ebola virus disease outbreak in the Democratic Republic of Congo (DRC), which WHO say is a <a href="/articles/281948.php">distinct and independent event</a>, involving Ebola strains not derived from the ones currently circulating in West Africa.</p><h2>Researchers used crystallography to obtain the structure of a key Ebola protein</h2><img src="medicalnewstoday_data/images/articles/282/282559/scientist-microscope.jpg" alt="Scientist microscope"><br>The researchers discovered that the Ebola nucleoprotein has a previously unknown tertiary fold, further examination of which may reveal how the virus assembles itself in infected cells.<p>In this new study, published in the journal Acta Crystallographica Section D, researchers from the University of Virginia (UVA) used crystallography to obtain the structure of a key protein of the Zaire strain of Ebola virus - the strain circulating in DRC.</p><p>Viruses are highly diverse entities - they have a much larger range of genomic structures than animals, plants and bacteria. Their proteins can be encoded in DNA, RNA or both, and the structures of these and how they operate also varies widely.</p><p>Like many of its relatives, the Ebola virus has a negative-sense, single-stranded RNA that encodes seven different proteins. One of these proteins is the nucleoprotein and is of interest because it interacts with the viral genome.</p><p>Scientists have managed to determine the atomic structure of five of the seven Ebola proteins - nucleoprotein is not one of them, although nucleoproteins from other viruses have been analyzed.</p><h2>The structure of Ebola nucleoprotein is unique</h2><p>For the study, the researchers engineered a form of E. coli to produce the Ebola nucleoprotein. This allowed them to crystallize and determine the atomic structure of the protein's "C-terminal domain," which spans a location they identify as amino-acid "residues 641 to 739."</p><p>There is keen interest in this part of the protein because evidence suggests it is involved in transcribing the genetic instructions for the virus to assemble itself inside host cells.</p><p>Using X-ray crystallography, the UVA team, led by virologist Dr. Dan Engel and structural biologist Dr. Zygmunt Derewenda, found that the Ebola nucleoprotein has a previously unknown tertiary fold, further examination of which may well reveal precisely how the virus assembles itself in infected cells.</p><p>They believe the structural details they have discovered about this part of the protein could lead to new anti-viral drugs that stop Ebola infection in humans, as Dr. Derewenda explains:</p><blockquote><p>"The structure is unique in the RNA virus world. It is not found in viruses that cause <a href="/articles/15107.php" title="What is flu? What is influenza? What are the symptoms of flu?" class="keywords">influenza</a>, <a href="/articles/181980.php" title="What is rabies? What causes rabies?" class="keywords">rabies</a> or other diseases."</p></blockquote><p>This study is an example of researching ways to fight a virus by looking for targets in the virus itself. However, the severity of a viral infection is not only due to the virus, but also to the immune system's response.</p><p>In July 2014, researchers led by the University of Washington in Seattle suggested <a href="/articles/279921.php">tackling the immune response to the influenza virus</a> might be a better way to reduce illness severity. Using mice, they looked for genes that are turned on by avian <a href="/articles/15107.php" title="What is flu? What is influenza? What are the symptoms of flu?" class="keywords">flu</a>.</p> ', 'translated' => '1', 'time' => '1425259971', 'title_de' => ' Ebola-Virus -Protein bietet potenziellen Target', 'content_de' => ' <header> Da unser Wissen über die molekulare Struktur des Ebola-Virus steigt auch unsere Chance, Prävention und Behandlung der Ausbrüche der tödlichen hämorrhagischen Fieber, das sie verursacht. Nun, eine neue Studie Kristallographie aus den USA zeigt, wie ein Schlüssel Ebola Protein - wichtig für die Virusreplikation - könnte ein Ziel für neue Medikamente.</header><p> Nach Angaben der Weltgesundheitsorganisation (WHO ) , als der 7. September 2014 Ausbruch<a href="#" title=" Was ist Ebola ? Wie wird Ebola Vertrag ?"> Ebola</a> Viruserkrankung in Westafrika hat über 2.200 Menschen das Leben gekostet . Der Ausbruch , der in Guinea begann, hat nach Liberia , Nigeria, Senegal und Sierra Leone zu verbreiten.</p><p> Es gibt auch eine andere Ebolafieber -Ausbruch in der Demokratischen Republik Kongo (DRK) , die WHO sagen, ist eine<a href="/items/view/11133" title=" "> getrennt und unabhängig Ereignis</a> , Mit Ebola -Stämme nicht von denen, die zur Zeit in Westafrika zirkulierenden abgeleitet .</p><h2> Die Forscher verwendeten Kristallographie , um die Struktur eines Schlüssel Ebola Protein zu erhalten</h2><img src="/images/articles/282/282559/scientist-microscope.jpg" alt=" Wissenschaftler Mikroskop"><br> Die Forscher entdeckten , dass die Ebola Nukleoprotein hat eine bisher unbekannte tertiären fach, weitere Prüfung davon kann sich herausstellen , wie das Virus sammelt sich in infizierten Zellen .<p> In dieser neuen Studie in der Zeitschrift Acta Crystallographica Abschnitt D veröffentlicht , Forscher von der University of Virginia (UVA) verwendet Kristallographie , um die Struktur eines Schlüsselprotein des Zaire -Stamm von Ebola-Virus zu erhalten - die Belastung Umlauf in der Demokratischen Republik Kongo .</p><p> Viren sind sehr unterschiedlich Einheiten - sie haben eine viel größere Auswahl an genomischen Strukturen als Tiere, Pflanzen und Bakterien. Ihre Proteine können in DNA , RNA oder beides, und die Strukturen dieser und wie sie funktionieren codiert werden ebenfalls sehr unterschiedlich.</p><p> Wie viele seiner Verwandten , hat das Ebola-Virus negativ -sense , einzelsträngige RNA , die sieben verschiedene Proteine kodiert . Eines dieser Proteine ist das Nukleoprotein und ist von Interesse , weil es mit dem viralen Genom interagiert.</p><p> Wissenschaftler haben es geschafft, die atomare Struktur von fünf der sieben Ebola Proteinen zu bestimmen - Nukleoprotein ist einer von ihnen, obwohl Nukleoproteine von anderen Viren analysiert.</p><h2> Die Struktur des Ebola Nukleoprotein ist einzigartig</h2><p> Für die Studie, die Forscher entwickelt, eine Form von E. coli , das Ebola Nukleoprotein produzieren . Damit konnten sie kristallisieren und bestimmen die atomare Struktur von " C-terminalen Domäne " des Proteins , die eine Position erstreckt sie sich identifizieren , wie Aminosäure " Reste 641 bis 739. "</p><p> Es besteht großes Interesse an diesem Teil des Proteins , da Hinweise darauf, sie in Transkription der genetischen Anweisungen für das Virus , sich innerhalb von Wirtszellen zusammen beteiligt.</p><p> Mit Hilfe der Röntgenkristallographie , die UVA- Team, angeführt von der Virologe Dr. Dan Engel und Strukturbiologe Dr. Zygmunt Derewenda führte , ergab, dass die Ebola Nukleoprotein hat eine bisher unbekannte tertiären fach, eine weitere Untersuchung von denen auch genau zeigen, wie das Virus selbst montiert in infizierten Zellen .</p><p> Sie glauben, dass die strukturellen Details, die sie zu diesem Teil des Proteins entdeckt haben, könnte zu neuen antiviralen Medikamenten , die Ebola -Infektion beim Menschen zu stoppen, als Dr. Derewenda erklärt führen :</p><blockquote><p> " Die Struktur ist in der RNA-Virus weltweit einzigartig. Es ist nicht in Viren, die dazu führen, gefunden<a href="#" title=" Was ist Grippe? Was ist Influenza ? Was sind die Symptome der Grippe ?"> Grippe</a> .<a href="#" title=" Was ist Tollwut ? Was sind die Ursachen der Tollwut ?"> Tollwut</a> oder anderen Krankheiten. "</p></blockquote><p> Diese Studie ist ein Beispiel für die Erforschung Möglichkeiten, um ein Virus durch die Suche nach Zielen in der Virus selbst zu kämpfen. Jedoch ist das Ausmaß einer viralen Infektion nicht nur aufgrund des Virus, sondern auch die Reaktion des Immunsystems .</p><p> Im Juli 2014 führte die Forscher von der University of Washington in Seattle vorgeschlagen<a href="/items/view/4262" title=" "> Bekämpfung der Immunantwort auf die Influenza-Virus</a> könnte eine bessere Möglichkeit, Krankheitsschwere zu reduzieren. Nach Genen, die an der von Geflügel gedreht werden mit Mäusen , sahen sie<a href="#" title=" Was ist Grippe? Was ist Influenza ? Was sind die Symptome der Grippe ?"> Grippe</a> .</p> ', 'content_es' => ' <header> A medida que nuestro conocimiento de la estructura molecular del virus aumenta Ébola , también lo hace nuestra oportunidad de prevenir y tratar los brotes de fiebre hemorrágica mortal que causa. Ahora, un nuevo estudio de la cristalografía de los EE.UU. muestra cómo una proteína clave Ebola - importante para la replicación del virus - podría ser un objetivo para nuevos fármacos .</header><p> Según la Organización Mundial de la Salud (OMS ) , a partir del 7 de septiembre, el 2014 brote de<a href="#" title=" ¿Cuál es el Ébola ? ¿Cómo se contrae el Ébola ?"> Ébola</a> enfermedad del virus en África Occidental se ha cobrado más de 2.200 vidas. El brote, que comenzó en Guinea, se ha extendido a Liberia , Nigeria , Senegal y Sierra Leona.</p><p> También hay otro brote de la enfermedad del virus del Ebola en la República Democrática del Congo (RDC ), que la OMS dice es un<a href="/items/view/11133" title=" "> evento distinta e independiente</a> , Con la participación de Ebola no cepas derivadas de los que actualmente circulan en el África occidental.</p><h2> Los investigadores utilizaron cristalografía para obtener la estructura de una proteína clave Ebola</h2><img src="/images/articles/282/282559/scientist-microscope.jpg" alt=" microscopio Científico"><br> Los investigadores descubrieron que el Ébola nucleoproteína tiene un pliegue terciario previamente desconocido , un examen más detenido de los cuales pueden revelar cómo el virus se reúne en sí en las células infectadas .<p> En este nuevo estudio, publicado en la revista Acta Crystallographica Sección D , los investigadores de la Universidad de Virginia (UVA ) utilizaron cristalografía para obtener la estructura de una proteína clave de la cepa del virus del Ébola Zaire - la cepa que circula en la RDC.</p><p> Los virus son muy diversas entidades - que tienen una gama mucho más amplia de estructuras genómicas que animales, plantas y bacterias. Sus proteínas pueden ser codificados en el ADN, ARN o ambos, y las estructuras de estos y cómo operan también varía ampliamente .</p><p> Como muchos de sus parientes , el virus Ebola tiene un sentido negativo , ARN monocatenario que codifica siete proteínas diferentes . Una de estas proteínas es la nucleoproteína y es de interés, ya que interactúa con el genoma viral.</p><p> Los científicos han logrado determinar la estructura atómica de cinco de las siete proteínas de Ébola - nucleoproteína no es uno de ellos , aunque se han analizado nucleoproteínas de otros virus .</p><h2> La estructura de nucleoproteína del Ébola es único</h2><p> Para el estudio, los investigadores diseñaron una forma de E. coli para producir la nucleoproteína del Ébola . Esto les permitió cristalizan y determinar la estructura atómica de " dominio C -terminal " de la proteína que se extiende por una zona que ellos identifican como amino - ácido " los residuos 641 a 739. "</p><p> Existe gran interés en esta parte de la proteína porque la evidencia sugiere que está involucrado en la transcripción de las instrucciones genéticas para el virus de montar en sí dentro de las células huésped .</p><p> El uso de la cristalografía de rayos X , el equipo de rayos UVA , dirigido por el virólogo Dr. Dan Engel y biólogo estructural Dr. Zygmunt Derewenda , encontró que el Ébola nucleoproteína tiene un pliegue terciario previamente desconocido , un examen más detenido de los cuales bien pueden revelar con precisión cómo el virus se reúne en sí en las células infectadas .</p><p> Ellos creen que los detalles estructurales que han descubierto acerca de esta parte de la proteína podrían conducir a nuevos medicamentos antivirales que detienen la infección del Ébola en los seres humanos , como explica el Dr. Derewenda :</p><blockquote><p> " La estructura es única en el mundo virus de ARN. No se encuentra en los virus que causan<a href="#" title=" ¿Qué es la gripe ? ¿Qué es la influenza ? ¿Cuáles son los síntomas de la gripe?"> influenza</a> ,<a href="#" title=" ¿Qué es la rabia? ¿Qué causa la rabia?"> rabia</a> u otras enfermedades ".</p></blockquote><p> Este estudio es un ejemplo de la investigación de formas de luchar contra un virus mediante la búsqueda de objetivos en el propio virus. Sin embargo , la gravedad de una infección viral no es sólo debido al virus , sino también a la respuesta del sistema inmune.</p><p> En julio de 2014, los investigadores dirigidos por la Universidad de Washington en Seattle sugirieron<a href="/items/view/4262" title=" "> hacer frente a la respuesta inmune al virus de la gripe</a> podría ser una mejor manera de reducir la gravedad de la enfermedad . Utilizando ratones , buscaron los genes que están activados por aviar<a href="#" title=" ¿Qué es la gripe ? ¿Qué es la influenza ? ¿Cuáles son los síntomas de la gripe?"> gripe</a> .</p> ', 'title_es' => ' Proteína del virus Ébola ofrece posible objetivo de drogas', 'time_es' => '1428876228', 'translated_es' => '1' ) ) $temp = object(simple_html_dom) { root => object(simple_html_dom_node) {} nodes => array( (int) 0 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 1 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 2 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 3 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 4 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 5 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 6 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 7 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 8 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 9 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 10 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 11 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 12 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 13 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 14 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 15 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 16 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 17 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 18 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 19 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 20 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 21 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 22 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 23 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 24 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 25 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 26 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 27 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 28 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 29 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 30 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 31 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 32 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 33 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 34 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 35 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 36 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 37 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 38 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 39 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 40 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 41 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 42 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 43 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 44 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 45 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 46 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 47 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 48 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 49 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 50 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 51 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 52 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 53 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 54 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 55 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 56 => object(simple_html_dom_node) {} ) callback => null lowercase => true original_size => (int) 4779 size => (int) 4779 _charset => 'UTF-8' _target_charset => 'UTF-8' default_span_text => '' } $value = object(simple_html_dom_node) { nodetype => (int) 1 tag => 'a' attr => array( 'href' => '/items/view/4262', 'title' => '' ) children => array() nodes => array( (int) 0 => object(simple_html_dom_node) {} ) parent => object(simple_html_dom_node) {} _ => array( (int) 0 => (int) 50, (int) 2 => array( [maximum depth reached] ), (int) 3 => array( [maximum depth reached] ), (int) 7 => '', (int) 1 => (int) 52 ) tag_start => (int) 4427 } $ttemp = array()
str_replace - [internal], line ?? ItemsController::view() - APP/Controller/ItemsController.php, line 26 ReflectionMethod::invokeArgs() - [internal], line ?? Controller::invokeAction() - CORE/Cake/Controller/Controller.php, line 490 Dispatcher::_invoke() - CORE/Cake/Routing/Dispatcher.php, line 187 Dispatcher::dispatch() - CORE/Cake/Routing/Dispatcher.php, line 162 [main] - APP/webroot/index.php, line 109
Notice (8): Undefined index: Item [APP/Controller/ItemsController.php, line 27]
else {
$ttemp = $this->Item->findById(str_replace("/items/view/",$value->attr['href']));
if (($ttemp['Item']['id'])&&($ttemp['Item']['translated']==1)) {
$id = (int) 11127 $item = array( 'Item' => array( 'id' => '11127', 'link' => '/articles/282559.php', 'title' => 'Ebola virus protein offers potential drug target', 'date' => '2014-09-16 02:00:00', 'content' => ' <header>As our knowledge of the molecular structure of Ebola virus increases, so does our chance of preventing and treating the outbreaks of deadly hemorrhagic fever that it causes. Now, a new crystallography study from the US shows how a key Ebola protein - important for virus replication - could be a target for new drugs.</header><p>According to the World Health Organization (WHO), as of September 7th, the 2014 outbreak of <a href="/articles/280598.php" title="What is Ebola? How is Ebola contracted?" class="keywords">Ebola</a> virus disease in West Africa has claimed over 2,200 lives. The outbreak, which began in Guinea, has spread to Liberia, Nigeria, Senegal and Sierra Leone.</p><p>There is also another Ebola virus disease outbreak in the Democratic Republic of Congo (DRC), which WHO say is a <a href="/articles/281948.php">distinct and independent event</a>, involving Ebola strains not derived from the ones currently circulating in West Africa.</p><h2>Researchers used crystallography to obtain the structure of a key Ebola protein</h2><img src="medicalnewstoday_data/images/articles/282/282559/scientist-microscope.jpg" alt="Scientist microscope"><br>The researchers discovered that the Ebola nucleoprotein has a previously unknown tertiary fold, further examination of which may reveal how the virus assembles itself in infected cells.<p>In this new study, published in the journal Acta Crystallographica Section D, researchers from the University of Virginia (UVA) used crystallography to obtain the structure of a key protein of the Zaire strain of Ebola virus - the strain circulating in DRC.</p><p>Viruses are highly diverse entities - they have a much larger range of genomic structures than animals, plants and bacteria. Their proteins can be encoded in DNA, RNA or both, and the structures of these and how they operate also varies widely.</p><p>Like many of its relatives, the Ebola virus has a negative-sense, single-stranded RNA that encodes seven different proteins. One of these proteins is the nucleoprotein and is of interest because it interacts with the viral genome.</p><p>Scientists have managed to determine the atomic structure of five of the seven Ebola proteins - nucleoprotein is not one of them, although nucleoproteins from other viruses have been analyzed.</p><h2>The structure of Ebola nucleoprotein is unique</h2><p>For the study, the researchers engineered a form of E. coli to produce the Ebola nucleoprotein. This allowed them to crystallize and determine the atomic structure of the protein's "C-terminal domain," which spans a location they identify as amino-acid "residues 641 to 739."</p><p>There is keen interest in this part of the protein because evidence suggests it is involved in transcribing the genetic instructions for the virus to assemble itself inside host cells.</p><p>Using X-ray crystallography, the UVA team, led by virologist Dr. Dan Engel and structural biologist Dr. Zygmunt Derewenda, found that the Ebola nucleoprotein has a previously unknown tertiary fold, further examination of which may well reveal precisely how the virus assembles itself in infected cells.</p><p>They believe the structural details they have discovered about this part of the protein could lead to new anti-viral drugs that stop Ebola infection in humans, as Dr. Derewenda explains:</p><blockquote><p>"The structure is unique in the RNA virus world. It is not found in viruses that cause <a href="/articles/15107.php" title="What is flu? What is influenza? What are the symptoms of flu?" class="keywords">influenza</a>, <a href="/articles/181980.php" title="What is rabies? What causes rabies?" class="keywords">rabies</a> or other diseases."</p></blockquote><p>This study is an example of researching ways to fight a virus by looking for targets in the virus itself. However, the severity of a viral infection is not only due to the virus, but also to the immune system's response.</p><p>In July 2014, researchers led by the University of Washington in Seattle suggested <a href="/articles/279921.php">tackling the immune response to the influenza virus</a> might be a better way to reduce illness severity. Using mice, they looked for genes that are turned on by avian <a href="/articles/15107.php" title="What is flu? What is influenza? What are the symptoms of flu?" class="keywords">flu</a>.</p> ', 'translated' => '1', 'time' => '1425259971', 'title_de' => ' Ebola-Virus -Protein bietet potenziellen Target', 'content_de' => ' <header> Da unser Wissen über die molekulare Struktur des Ebola-Virus steigt auch unsere Chance, Prävention und Behandlung der Ausbrüche der tödlichen hämorrhagischen Fieber, das sie verursacht. Nun, eine neue Studie Kristallographie aus den USA zeigt, wie ein Schlüssel Ebola Protein - wichtig für die Virusreplikation - könnte ein Ziel für neue Medikamente.</header><p> Nach Angaben der Weltgesundheitsorganisation (WHO ) , als der 7. September 2014 Ausbruch<a href="#" title=" Was ist Ebola ? Wie wird Ebola Vertrag ?"> Ebola</a> Viruserkrankung in Westafrika hat über 2.200 Menschen das Leben gekostet . Der Ausbruch , der in Guinea begann, hat nach Liberia , Nigeria, Senegal und Sierra Leone zu verbreiten.</p><p> Es gibt auch eine andere Ebolafieber -Ausbruch in der Demokratischen Republik Kongo (DRK) , die WHO sagen, ist eine<a href="/items/view/11133" title=" "> getrennt und unabhängig Ereignis</a> , Mit Ebola -Stämme nicht von denen, die zur Zeit in Westafrika zirkulierenden abgeleitet .</p><h2> Die Forscher verwendeten Kristallographie , um die Struktur eines Schlüssel Ebola Protein zu erhalten</h2><img src="/images/articles/282/282559/scientist-microscope.jpg" alt=" Wissenschaftler Mikroskop"><br> Die Forscher entdeckten , dass die Ebola Nukleoprotein hat eine bisher unbekannte tertiären fach, weitere Prüfung davon kann sich herausstellen , wie das Virus sammelt sich in infizierten Zellen .<p> In dieser neuen Studie in der Zeitschrift Acta Crystallographica Abschnitt D veröffentlicht , Forscher von der University of Virginia (UVA) verwendet Kristallographie , um die Struktur eines Schlüsselprotein des Zaire -Stamm von Ebola-Virus zu erhalten - die Belastung Umlauf in der Demokratischen Republik Kongo .</p><p> Viren sind sehr unterschiedlich Einheiten - sie haben eine viel größere Auswahl an genomischen Strukturen als Tiere, Pflanzen und Bakterien. Ihre Proteine können in DNA , RNA oder beides, und die Strukturen dieser und wie sie funktionieren codiert werden ebenfalls sehr unterschiedlich.</p><p> Wie viele seiner Verwandten , hat das Ebola-Virus negativ -sense , einzelsträngige RNA , die sieben verschiedene Proteine kodiert . Eines dieser Proteine ist das Nukleoprotein und ist von Interesse , weil es mit dem viralen Genom interagiert.</p><p> Wissenschaftler haben es geschafft, die atomare Struktur von fünf der sieben Ebola Proteinen zu bestimmen - Nukleoprotein ist einer von ihnen, obwohl Nukleoproteine von anderen Viren analysiert.</p><h2> Die Struktur des Ebola Nukleoprotein ist einzigartig</h2><p> Für die Studie, die Forscher entwickelt, eine Form von E. coli , das Ebola Nukleoprotein produzieren . Damit konnten sie kristallisieren und bestimmen die atomare Struktur von " C-terminalen Domäne " des Proteins , die eine Position erstreckt sie sich identifizieren , wie Aminosäure " Reste 641 bis 739. "</p><p> Es besteht großes Interesse an diesem Teil des Proteins , da Hinweise darauf, sie in Transkription der genetischen Anweisungen für das Virus , sich innerhalb von Wirtszellen zusammen beteiligt.</p><p> Mit Hilfe der Röntgenkristallographie , die UVA- Team, angeführt von der Virologe Dr. Dan Engel und Strukturbiologe Dr. Zygmunt Derewenda führte , ergab, dass die Ebola Nukleoprotein hat eine bisher unbekannte tertiären fach, eine weitere Untersuchung von denen auch genau zeigen, wie das Virus selbst montiert in infizierten Zellen .</p><p> Sie glauben, dass die strukturellen Details, die sie zu diesem Teil des Proteins entdeckt haben, könnte zu neuen antiviralen Medikamenten , die Ebola -Infektion beim Menschen zu stoppen, als Dr. Derewenda erklärt führen :</p><blockquote><p> " Die Struktur ist in der RNA-Virus weltweit einzigartig. Es ist nicht in Viren, die dazu führen, gefunden<a href="#" title=" Was ist Grippe? Was ist Influenza ? Was sind die Symptome der Grippe ?"> Grippe</a> .<a href="#" title=" Was ist Tollwut ? Was sind die Ursachen der Tollwut ?"> Tollwut</a> oder anderen Krankheiten. "</p></blockquote><p> Diese Studie ist ein Beispiel für die Erforschung Möglichkeiten, um ein Virus durch die Suche nach Zielen in der Virus selbst zu kämpfen. Jedoch ist das Ausmaß einer viralen Infektion nicht nur aufgrund des Virus, sondern auch die Reaktion des Immunsystems .</p><p> Im Juli 2014 führte die Forscher von der University of Washington in Seattle vorgeschlagen<a href="/items/view/4262" title=" "> Bekämpfung der Immunantwort auf die Influenza-Virus</a> könnte eine bessere Möglichkeit, Krankheitsschwere zu reduzieren. Nach Genen, die an der von Geflügel gedreht werden mit Mäusen , sahen sie<a href="#" title=" Was ist Grippe? Was ist Influenza ? Was sind die Symptome der Grippe ?"> Grippe</a> .</p> ', 'content_es' => ' <header> A medida que nuestro conocimiento de la estructura molecular del virus aumenta Ébola , también lo hace nuestra oportunidad de prevenir y tratar los brotes de fiebre hemorrágica mortal que causa. Ahora, un nuevo estudio de la cristalografía de los EE.UU. muestra cómo una proteína clave Ebola - importante para la replicación del virus - podría ser un objetivo para nuevos fármacos .</header><p> Según la Organización Mundial de la Salud (OMS ) , a partir del 7 de septiembre, el 2014 brote de<a href="#" title=" ¿Cuál es el Ébola ? ¿Cómo se contrae el Ébola ?"> Ébola</a> enfermedad del virus en África Occidental se ha cobrado más de 2.200 vidas. El brote, que comenzó en Guinea, se ha extendido a Liberia , Nigeria , Senegal y Sierra Leona.</p><p> También hay otro brote de la enfermedad del virus del Ebola en la República Democrática del Congo (RDC ), que la OMS dice es un<a href="/items/view/11133" title=" "> evento distinta e independiente</a> , Con la participación de Ebola no cepas derivadas de los que actualmente circulan en el África occidental.</p><h2> Los investigadores utilizaron cristalografía para obtener la estructura de una proteína clave Ebola</h2><img src="/images/articles/282/282559/scientist-microscope.jpg" alt=" microscopio Científico"><br> Los investigadores descubrieron que el Ébola nucleoproteína tiene un pliegue terciario previamente desconocido , un examen más detenido de los cuales pueden revelar cómo el virus se reúne en sí en las células infectadas .<p> En este nuevo estudio, publicado en la revista Acta Crystallographica Sección D , los investigadores de la Universidad de Virginia (UVA ) utilizaron cristalografía para obtener la estructura de una proteína clave de la cepa del virus del Ébola Zaire - la cepa que circula en la RDC.</p><p> Los virus son muy diversas entidades - que tienen una gama mucho más amplia de estructuras genómicas que animales, plantas y bacterias. Sus proteínas pueden ser codificados en el ADN, ARN o ambos, y las estructuras de estos y cómo operan también varía ampliamente .</p><p> Como muchos de sus parientes , el virus Ebola tiene un sentido negativo , ARN monocatenario que codifica siete proteínas diferentes . Una de estas proteínas es la nucleoproteína y es de interés, ya que interactúa con el genoma viral.</p><p> Los científicos han logrado determinar la estructura atómica de cinco de las siete proteínas de Ébola - nucleoproteína no es uno de ellos , aunque se han analizado nucleoproteínas de otros virus .</p><h2> La estructura de nucleoproteína del Ébola es único</h2><p> Para el estudio, los investigadores diseñaron una forma de E. coli para producir la nucleoproteína del Ébola . Esto les permitió cristalizan y determinar la estructura atómica de " dominio C -terminal " de la proteína que se extiende por una zona que ellos identifican como amino - ácido " los residuos 641 a 739. "</p><p> Existe gran interés en esta parte de la proteína porque la evidencia sugiere que está involucrado en la transcripción de las instrucciones genéticas para el virus de montar en sí dentro de las células huésped .</p><p> El uso de la cristalografía de rayos X , el equipo de rayos UVA , dirigido por el virólogo Dr. Dan Engel y biólogo estructural Dr. Zygmunt Derewenda , encontró que el Ébola nucleoproteína tiene un pliegue terciario previamente desconocido , un examen más detenido de los cuales bien pueden revelar con precisión cómo el virus se reúne en sí en las células infectadas .</p><p> Ellos creen que los detalles estructurales que han descubierto acerca de esta parte de la proteína podrían conducir a nuevos medicamentos antivirales que detienen la infección del Ébola en los seres humanos , como explica el Dr. Derewenda :</p><blockquote><p> " La estructura es única en el mundo virus de ARN. No se encuentra en los virus que causan<a href="#" title=" ¿Qué es la gripe ? ¿Qué es la influenza ? ¿Cuáles son los síntomas de la gripe?"> influenza</a> ,<a href="#" title=" ¿Qué es la rabia? ¿Qué causa la rabia?"> rabia</a> u otras enfermedades ".</p></blockquote><p> Este estudio es un ejemplo de la investigación de formas de luchar contra un virus mediante la búsqueda de objetivos en el propio virus. Sin embargo , la gravedad de una infección viral no es sólo debido al virus , sino también a la respuesta del sistema inmune.</p><p> En julio de 2014, los investigadores dirigidos por la Universidad de Washington en Seattle sugirieron<a href="/items/view/4262" title=" "> hacer frente a la respuesta inmune al virus de la gripe</a> podría ser una mejor manera de reducir la gravedad de la enfermedad . Utilizando ratones , buscaron los genes que están activados por aviar<a href="#" title=" ¿Qué es la gripe ? ¿Qué es la influenza ? ¿Cuáles son los síntomas de la gripe?"> gripe</a> .</p> ', 'title_es' => ' Proteína del virus Ébola ofrece posible objetivo de drogas', 'time_es' => '1428876228', 'translated_es' => '1' ) ) $temp = object(simple_html_dom) { root => object(simple_html_dom_node) {} nodes => array( (int) 0 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 1 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 2 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 3 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 4 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 5 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 6 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 7 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 8 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 9 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 10 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 11 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 12 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 13 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 14 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 15 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 16 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 17 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 18 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 19 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 20 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 21 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 22 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 23 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 24 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 25 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 26 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 27 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 28 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 29 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 30 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 31 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 32 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 33 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 34 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 35 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 36 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 37 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 38 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 39 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 40 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 41 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 42 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 43 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 44 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 45 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 46 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 47 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 48 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 49 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 50 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 51 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 52 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 53 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 54 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 55 => object(simple_html_dom_node) {}, (int) 56 => object(simple_html_dom_node) {} ) callback => null lowercase => true original_size => (int) 4779 size => (int) 4779 _charset => 'UTF-8' _target_charset => 'UTF-8' default_span_text => '' } $value = object(simple_html_dom_node) { nodetype => (int) 1 tag => 'a' attr => array( 'href' => '/items/view/4262', 'title' => '' ) children => array() nodes => array( (int) 0 => object(simple_html_dom_node) {} ) parent => object(simple_html_dom_node) {} _ => array( (int) 0 => (int) 50, (int) 2 => array( [maximum depth reached] ), (int) 3 => array( [maximum depth reached] ), (int) 7 => '', (int) 1 => (int) 52 ) tag_start => (int) 4427 } $ttemp = array()
ItemsController::view() - APP/Controller/ItemsController.php, line 27 ReflectionMethod::invokeArgs() - [internal], line ?? Controller::invokeAction() - CORE/Cake/Controller/Controller.php, line 490 Dispatcher::_invoke() - CORE/Cake/Routing/Dispatcher.php, line 187 Dispatcher::dispatch() - CORE/Cake/Routing/Dispatcher.php, line 162 [main] - APP/webroot/index.php, line 109
Nach Angaben der Weltgesundheitsorganisation (WHO ) , als der 7. September 2014 Ausbruch Ebola Viruserkrankung in Westafrika hat über 2.200 Menschen das Leben gekostet . Der Ausbruch , der in Guinea begann, hat nach Liberia , Nigeria, Senegal und Sierra Leone zu verbreiten.
Es gibt auch eine andere Ebolafieber -Ausbruch in der Demokratischen Republik Kongo (DRK) , die WHO sagen, ist eine getrennt und unabhängig Ereignis , Mit Ebola -Stämme nicht von denen, die zur Zeit in Westafrika zirkulierenden abgeleitet .
In dieser neuen Studie in der Zeitschrift Acta Crystallographica Abschnitt D veröffentlicht , Forscher von der University of Virginia (UVA) verwendet Kristallographie , um die Struktur eines Schlüsselprotein des Zaire -Stamm von Ebola-Virus zu erhalten - die Belastung Umlauf in der Demokratischen Republik Kongo .
Viren sind sehr unterschiedlich Einheiten - sie haben eine viel größere Auswahl an genomischen Strukturen als Tiere, Pflanzen und Bakterien. Ihre Proteine können in DNA , RNA oder beides, und die Strukturen dieser und wie sie funktionieren codiert werden ebenfalls sehr unterschiedlich.
Wie viele seiner Verwandten , hat das Ebola-Virus negativ -sense , einzelsträngige RNA , die sieben verschiedene Proteine kodiert . Eines dieser Proteine ist das Nukleoprotein und ist von Interesse , weil es mit dem viralen Genom interagiert.
Wissenschaftler haben es geschafft, die atomare Struktur von fünf der sieben Ebola Proteinen zu bestimmen - Nukleoprotein ist einer von ihnen, obwohl Nukleoproteine von anderen Viren analysiert.
Für die Studie, die Forscher entwickelt, eine Form von E. coli , das Ebola Nukleoprotein produzieren . Damit konnten sie kristallisieren und bestimmen die atomare Struktur von " C-terminalen Domäne " des Proteins , die eine Position erstreckt sie sich identifizieren , wie Aminosäure " Reste 641 bis 739. "
Es besteht großes Interesse an diesem Teil des Proteins , da Hinweise darauf, sie in Transkription der genetischen Anweisungen für das Virus , sich innerhalb von Wirtszellen zusammen beteiligt.
Mit Hilfe der Röntgenkristallographie , die UVA- Team, angeführt von der Virologe Dr. Dan Engel und Strukturbiologe Dr. Zygmunt Derewenda führte , ergab, dass die Ebola Nukleoprotein hat eine bisher unbekannte tertiären fach, eine weitere Untersuchung von denen auch genau zeigen, wie das Virus selbst montiert in infizierten Zellen .
Sie glauben, dass die strukturellen Details, die sie zu diesem Teil des Proteins entdeckt haben, könnte zu neuen antiviralen Medikamenten , die Ebola -Infektion beim Menschen zu stoppen, als Dr. Derewenda erklärt führen :
" Die Struktur ist in der RNA-Virus weltweit einzigartig. Es ist nicht in Viren, die dazu führen, gefunden Grippe . Tollwut oder anderen Krankheiten. "
Diese Studie ist ein Beispiel für die Erforschung Möglichkeiten, um ein Virus durch die Suche nach Zielen in der Virus selbst zu kämpfen. Jedoch ist das Ausmaß einer viralen Infektion nicht nur aufgrund des Virus, sondern auch die Reaktion des Immunsystems .
Im Juli 2014 führte die Forscher von der University of Washington in Seattle vorgeschlagen Bekämpfung der Immunantwort auf die Influenza-Virus könnte eine bessere Möglichkeit, Krankheitsschwere zu reduzieren. Nach Genen, die an der von Geflügel gedreht werden mit Mäusen , sahen sie Grippe .